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万見
- PDB-6q0u: Structure of the Erbin PDZ variant E-6a with a high-affinity C-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q0u
タイトルStructure of the Erbin PDZ variant E-6a with a high-affinity C-terminal peptide
要素
  • Erbin
  • peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / peptide-phage display / protein engineering / PDZ domains / C-terminal peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle ...basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to muramyl dipeptide / basement membrane / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / protein targeting / Signaling by ERBB2 / RAC1 GTPase cycle / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / basal plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / structural constituent of cytoskeleton / Downregulation of ERBB2 signaling / cell junction / cellular response to tumor necrosis factor / nuclear membrane / basolateral plasma membrane / response to lipopolysaccharide / intracellular signal transduction / cell adhesion / nuclear speck / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. ...: / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Singer, A.U. / Teyra, J. / Ernst, A. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-93684 カナダ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Comprehensive analysis of all evolutionary paths between two divergent PDZ domain specificities.
著者: Teyra, J. / Ernst, A. / Singer, A. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2019年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Erbin
B: Erbin
C: peptide
D: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5056
ポリマ－22,3814
非ポリマー1242
水2,414134
1
A: Erbin
C: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3154
ポリマ－11,1912
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5810 Å2
手法PISA
2
B: Erbin
D: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1912
ポリマ－11,1912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.590, 38.090, 38.450
Angle α, β, γ (deg.)83.04, 74.99, 63.66
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Erbin / Densin-180-like protein / Erbb2-interacting protein / Protein LAP2


分子量: 10273.659 Da / 分子数: 2 / 変異: S1294R, S1296A, V1351I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBIN, ERBB2IP, KIAA1225, LAP2 / プラスミド: pHH0103
詳細 (発現宿主): 6His and GST at N-terminus followed by TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RT1
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 916.974 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 14% PEG3350,200 mM MgCl2, 100 mM MES 6.0. Cryoprotected with this condition plus 25% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月19日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→37.14 Å / Num. obs: 12494 / % possible obs: 91.1 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 18.78 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.89→1.99 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 4051 / CC1/2: 0.941 / % possible all: 73.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Swiss-Modeller model of this PDZ

解像度: 1.89→37.14 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 1250 10.01 %
Rwork0.178 --
obs0.184 12486 91.1 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→37.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1558 0 8 134 1700
LS精密化 シェル解像度: 1.886→1.9615 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 127 -
Rwork0.2787 1145 -
obs--83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.31481.1276-0.22285.5477-2.43452.7709-0.02910.1055-0.077-0.07930.2354-0.1985-0.0718-0.1529-0.23710.3330.0198-0.07130.2331-0.01640.15376.753913.13482.706
24.7182-0.4528-5.4972.21420.36777.66470.1404-1.558-0.74110.36830.23580.24210.44420.2041-0.33770.2369-0.0465-0.01040.34350.06630.21012.674.804816.971
37.810.76680.34815.22280.53425.15940.02910.0011-0.3789-0.0653-0.018-0.08370.11260.13150.02930.18680.0384-0.02380.13510.0030.131415.87464.7488.8335
42.5294-2.02390.77775.91212.36548.78410.17810.04140.0613-0.0168-0.2144-0.5795-0.71010.59380.08140.2769-0.0448-0.02490.18030.05570.211615.059617.470811.3253
54.7801-1.2036-1.94982.1376-1.33752.76660.5464-0.9673-0.0770.2501-0.15080.0237-0.55160.739-0.30410.3908-0.0194-0.05340.2803-0.05250.182414.067912.356919.6587
66.22261.7229-0.21435.6061-2.14878.45250.31020.17320.4865-0.07540.1409-0.0204-0.4005-0.4942-0.26320.20840.0558-0.08620.22130.00080.1557.710912.38337.7739
76.15020.91890.26141.8346-3.06055.9061-0.1260.0450.22380.1725-0.081-0.4744-0.050.11360.20470.27210.0568-0.01220.1682-0.06740.16626.4716-8.9527-5.2723
87.99990.0115-0.73925.78180.09664.29110.05090.39130.2283-0.19680.05440.35180.0598-0.0806-0.08610.24830.0328-0.06220.15470.02050.148216.8788-9.6031-12.8191
91.09281.01730.5585.56730.55843.87750.13640.05610.13580.48280.09270.6616-0.1139-0.1671-0.1580.35510.0850.06230.1685-0.01760.270114.995-4.795-1.8368
103.6225-0.3108-0.50756.8155-0.69634.4510.2864-0.2353-0.15031.0047-0.1277-0.55130.0663-0.1284-0.20360.18120.0405-0.04170.2557-0.01440.140623.7888-9.7629-3.5765
115.224-2.6035-1.33261.48890.86660.8778-0.1675-0.5843-0.70760.5338-0.2063-0.31150.21730.28110.08790.19430.0099-0.12650.28020.14180.397517.77272.343216.5936
121.6227-1.9828-2.04372.38372.4282.95560.28240.47760.3072-0.34550.23240.4659-0.4469-1.027-0.4380.2348-0.0056-0.07190.36770.16580.37514.3472-2.2953-15.2749
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 9 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 10 through 15 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 16 through 55 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 56 through 69 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 70 through 79 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 80 through 92 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 0 through 15 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 16 through 55 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 56 through 79 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 80 through 92 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid -4 through 2 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid -4 through 2 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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