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万見
- PDB-6pdm: Crystal structure of Human Protein Arginine Methyltransferase 9 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pdm
タイトルCrystal structure of Human Protein Arginine Methyltransferase 9 (PRMT9)
要素Protein arginine N-methyltransferase 9
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity ...type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / mRNA processing / methylation / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Halabelian, L. / Tempel, W. / Zeng, H. / Li, Y. / Seitova, A. / Hutchinson, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Human Protein Arginine Methyltransferase 9 (PRMT9)
著者: Halabelian, L. / Tempel, W. / Zeng, H. / Li, Y. / Seitova, A. / Hutchinson, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2019年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,48614
ポリマ－80,4861
非ポリマー013
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area25460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.812, 83.802, 65.711
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.160, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 9 / Protein arginine N-methyltransferase 10


分子量: 80486.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT9, PRMT10 / プラスミド: pFBOH-MHL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6P2P2, type II protein arginine methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 13 / 由来タイプ: 合成
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M ammonium nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→65.05 Å / Num. obs: 27005 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 69.14 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 11 / Num. measured all: 92810
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.493.61.208972827040.4680.7391.4190.994.7
8.97-65.053.40.02218465510.9990.0140.02645.599.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
MR-Rosetta位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PHENIX.MR_ROSETTA with PDB entry 4C4A

4c4a


解像度: 2.45→65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.37 / SU Rfree Blow DPI: 0.256 / 詳細: geometry restrained to PHENIX.ROSETTA_REFINE model
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 1310 5.15 %
Rwork0.216 --
obs0.219 25460 99 %
原子変位パラメータBiso max: 133.49 Å2 / Biso mean: 66.62 Å2 / Biso min: 42.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.478 Å20 Å213.2393 Å2
2---2.1813 Å20 Å2
3---5.6593 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.45→65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4469 0 13 0 4482
Biso mean--58.93 --
残基数----614
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1849SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes67HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1342HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8784HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion652SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9510SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d8784HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg15886HARMONIC21.19
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion12.63
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 148 5.15 %
Rwork0.206 2728 -
all0.208 2876 -
obs--99.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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