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万見
- PDB-6pbr: Catalytic domain of E.coli dihydrolipoamide succinyltransferase i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pbr
タイトルCatalytic domain of E.coli dihydrolipoamide succinyltransferase in I4 space group
要素Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
キーワードTRANSFERASE / Dihydrolipoamide succinyltransferase / 2-oxoglutarate dehydrogenase multienzyme complex / TCA Cycle / Citric acid cycle / Krebs cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / lipoic acid binding / oxoglutarate dehydrogenase complex / tricarboxylic acid cycle / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide succinyltransferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...: / Dihydrolipoamide succinyltransferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Andi, B. / Soares, A.S. / Shi, W. / Fuchs, M.R. / McSweeney, S. / Liu, Q.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM111244 米国
Department of Energy (DOE, United States)KP1605010 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019
タイトル: Structure of the dihydrolipoamide succinyltransferase catalytic domain from Escherichia coli in a novel crystal form: a tale of a common protein crystallization contaminant.
著者: Andi, B. / Soares, A.S. / Shi, W. / Fuchs, M.R. / McSweeney, S. / Liu, Q.
履歴
登録2019年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年9月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
C: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,78212
ポリマ－156,6456
非ポリマー1386
水1086
1
A: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
C: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

A: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
C: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

A: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
C: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

A: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
C: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)627,13048
ポリマ－626,57824
非ポリマー55224
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area105850 Å2
ΔGint-775 kcal/mol
Surface area229710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.598, 128.598, 249.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: _ / Auth seq-ID: 172 - 404 / Label seq-ID: 1 - 233

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14AA
24EE
15AA
25FF
16BB
26CC
17BB
27DD
18BB
28EE
19BB
29FF
110CC
210DD
111CC
211EE
112CC
212FF
113DD
213EE
114DD
214FF
115EE
215FF

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate dehydrogenase complex component E2


分子量: 26107.420 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0K4N9D8, UniProt: P0AFG6*PLUS, dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / 解説: Cubic shape crystals
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris pH 8.0 2.6 M NaCl / PH範囲: 7.0-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryo stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月19日
放射モノクロメーター: VDCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.36 Å / Num. obs: 33570 / % possible obs: 82.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 60.3 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.22 / Rpim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 1.47 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 5050 / CC1/2: 0.34 / Rpim(I) all: 0.86 / % possible all: 85.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
SIMBAD0.1.10位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C4T

1c4t


解像度: 3→47.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 29.697 / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.518 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27172 1641 4.9 %RANDOM
Rwork0.23031 ---
obs0.2324 31857 82.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 76.611 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.07 Å2-0 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3→47.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10962 0 6 6 10974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01311136
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01710974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.64915024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0431.5825362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.95151392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.37620.842570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.417152094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.24315102
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.21458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.7118.295586
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.7118.295585
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.05512.4516972
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.05512.4516973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8238.1985550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.8238.1985550
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.92512.2998052
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.44494.62711451
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other12.44394.62911452
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A66860.11
12B66860.11
21A67540.11
22C67540.11
31A66780.12
32D66780.12
41A66480.13
42E66480.13
51A67200.11
52F67200.11
61B66730.11
62C66730.11
71B67790.1
72D67790.1
81B66490.12
82E66490.12
91B67110.12
92F67110.12
101C67030.11
102D67030.11
111C66700.12
112E66700.12
121C66980.11
122F66980.11
131D66450.12
132E66450.12
141D66960.12
142F66960.12
151E65840.13
152F65840.13
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 127 -
Rwork0.379 2425 -
obs--85.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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