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- PDB-6pbc: Structural basis for the activation of PLC-gamma isozymes by phos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pbc
タイトルStructural basis for the activation of PLC-gamma isozymes by phosphorylation and cancer-associated mutations
要素1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma,1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
キーワードHYDROLASE / 1-phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
機能・相同性
機能・相同性情報


PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / ISG15 antiviral mechanism ...PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / ISG15 antiviral mechanism / Downstream signal transduction / Signaling by ALK / Generation of second messenger molecules / Role of phospholipids in phagocytosis / DAP12 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium-dependent phospholipase C activity / inositol trisphosphate biosynthetic process / RET signaling / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / inositol trisphosphate metabolic process / response to curcumin / phosphoinositide phospholipase C / FCERI mediated MAPK activation / response to gravity / phosphatidylinositol metabolic process / COP9 signalosome / phospholipase C activity / neurotrophin TRKA receptor binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / phospholipid catabolic process / clathrin-coated vesicle / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / glutamate receptor binding / ruffle / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to epidermal growth factor stimulus / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cell projection / insulin receptor binding / phosphoprotein binding / response to hydrogen peroxide / calcium-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / receptor tyrosine kinase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / ruffle membrane / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / cell migration / cell-cell junction / lamellipodium / T cell receptor signaling pathway / in utero embryonic development / intracellular signal transduction / calcium ion binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain ...: / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Hajicek, N. / Sondek, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM057391 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Structural basis for the activation of PLC-gamma isozymes by phosphorylation and cancer-associated mutations.
著者: Hajicek, N. / Keith, N.C. / Siraliev-Perez, E. / Temple, B.R.S. / Huang, W. / Zhang, Q. / Harden, T.K. / Sondek, J.
履歴
登録2019年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma,1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,0203
ポリマ－135,9571
非ポリマー632
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.766, 82.441, 228.318
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma,1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 135956.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Plcg1, rCG_32419, Plcg1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: G3V845, UniProt: P10686, phosphoinositide phospholipase C
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12.5% w/v PEG 3,350, 50 mM di-sodium tartrate, 5% v/v glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→50 Å / Num. obs: 49513 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 34.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.132 / Χ2: 0.965 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 400272
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.46-2.56.80.69122570.8080.2810.7480.82592.3
2.5-2.557.60.6924290.8290.2670.7410.812100
2.55-2.68.20.62124630.8920.2280.6620.816100
2.6-2.658.30.55124380.9150.2020.5880.802100
2.65-2.718.30.47224330.9360.1730.5030.799100
2.71-2.778.30.41624590.9490.1520.4440.81100
2.77-2.848.30.34924650.960.1280.3720.801100
2.84-2.928.30.31624300.9720.1160.3370.83100
2.92-38.30.26624620.9770.0980.2840.845100
3-3.18.30.21524930.9840.0790.2290.853100
3.1-3.218.30.17424700.9890.0640.1850.915100
3.21-3.348.30.13624380.9940.050.1450.928100
3.34-3.498.20.11424850.9950.0420.1210.967100
3.49-3.678.20.09224800.9970.0340.0981.01100
3.67-3.98.20.0825170.9980.0290.0851.023100
3.9-4.218.20.0724930.9970.0260.0751.112100
4.21-4.638.10.06824930.9980.0250.0721.335100
4.63-5.380.07325360.9970.0270.0781.626100
5.3-6.6780.07425540.9970.0280.0791.192100
6.67-507.50.03827180.9990.0140.0410.94299.6

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位相決定

位相決定
手法
単波長異常分散
分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation8.09 Å41.22 Å
Translation8.09 Å41.22 Å
Phasing dmFOM : 0.77 / FOM acentric: 0.78 / FOM centric: 0.68 / 反射: 27017 / Reflection acentric: 23851 / Reflection centric: 3166
Phasing dm shell解像度: 3→3.2 Å / FOM : 0.55 / FOM acentric: 0.56 / FOM centric: 0.48 / 反射: 4303 / Reflection acentric: 4019 / Reflection centric: 284

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.15位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.46→41.22 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2447 3526 7.13 %
Rwork0.2018 --
obs0.2049 49437 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 352.42 Å2 / Biso mean: 41.2639 Å2 / Biso min: 18.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.46→41.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8598 0 2 246 8846
Biso mean--49.49 32.29 -
残基数----1070
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038806
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58611916
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4935286
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4589-2.49260.32131110.25711758186996
2.4926-2.52820.30471400.260718441984100
2.5282-2.56590.29371410.246517671908100
2.5659-2.6060.29151290.246618361965100
2.606-2.64880.2771220.233518491971100
2.6488-2.69440.28981480.232517721920100
2.6944-2.74340.30541420.231618351977100
2.7434-2.79620.34231390.23717961935100
2.7962-2.85320.29741380.242518521990100
2.8532-2.91520.26961410.24417891930100
2.9152-2.9830.341340.249718251959100
2.983-3.05760.31131410.24518371978100
3.0576-3.14030.2941410.24317941935100
3.1403-3.23260.2921440.238918431987100
3.2326-3.33690.25161460.220118161962100
3.3369-3.45610.26791470.21618371984100
3.4561-3.59440.24191420.198718341976100
3.5944-3.75790.23931450.187618471992100
3.7579-3.95590.2161460.167118331979100
3.9559-4.20350.18711440.155818572001100
4.2035-4.52770.17971490.15218311980100
4.5277-4.98270.17961440.142518702014100
4.9827-5.7020.19911440.166518752019100
5.702-7.17780.21231510.194719142065100
7.1778-41.22630.23471570.208820002157100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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