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- PDB-6p9g: Structure of USP5 zinc-finger ubiquitin binding domain co-crystal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p9g
タイトルStructure of USP5 zinc-finger ubiquitin binding domain co-crystallized with 2-(4-oxoquinazolin-3(4H)-yl)propanoic acid
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
キーワードPROTEIN BINDING / ubiquitin binding domain / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / regulation of protein stability ...regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / regulation of protein stability / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Ubiquitin associated domain / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2-(4-oxoquinazolin-3(4H)-yl)propanoic acid / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tempel, W. / Mann, M.K. / Harding, R.J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Schapira, M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Discovery of Small Molecule Antagonists of the USP5 Zinc Finger Ubiquitin-Binding Domain.
著者: Mann, M.K. / Franzoni, I. / de Freitas, R.F. / Tempel, W. / Houliston, S. / Smith, L. / Vedadi, M. / Arrowsmith, C.H. / Harding, R.J. / Schapira, M.
履歴
登録2019年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,81916
ポリマ－13,5351
非ポリマー28415
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.846, 82.405, 99.819
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-306-

UNX

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5 / Deubiquitinating enzyme 5 / Isopeptidase T / Ubiquitin thioesterase 5 / Ubiquitin-specific- ...Deubiquitinating enzyme 5 / Isopeptidase T / Ubiquitin thioesterase 5 / Ubiquitin-specific-processing protease 5


分子量: 13535.199 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 171-290 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP5, ISOT / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Codon Plus RIL / 参照: UniProt: P45974, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-O4Y / (2R)-2-(4-oxoquinazolin-3(4H)-yl)propanoic acid


分子量: 218.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H10N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 13 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.05 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 1.75 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate, 1.1% v/v dimethyl sulfoxide, 25% v/v ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2019年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→43.15 Å / Num. obs: 17416 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 19.7 / Num. measured all: 110415 / Scaling rejects: 2555
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.84-1.886.31.791658310380.8590.7881.961.599.2
9.03-43.155.10.0269051770.9980.0130.02968.198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.3データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DIMPLE/REFMAC rigid body refinement of coordinates from PDB entry 6DXH

6dxh


解像度: 2.1→41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 10.42 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.152
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2477 586 4.9 %
Rwork0.2241 --
obs0.2253 11293 99.86 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 94.98 Å2 / Biso mean: 38.743 Å2 / Biso min: 10.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4 Å20 Å2-0 Å2
2--7.4 Å20 Å2
3----4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数893 0 30 13 936
Biso mean--36.29 34.46 -
残基数----117
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.013932
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.6381265
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3561.5781856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0965116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.07922.55347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.37215143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.092155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021069
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02197
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 39 -
Rwork0.291 837 -
all-876 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.8996 Å / Origin y: 17.008 Å / Origin z: 17.4558 Å
111213212223313233
T0.1062 Å20.0273 Å2-0.0002 Å2-0.0535 Å2-0.017 Å2--0.1576 Å2
L6.2162 °20.68 °2-0.1094 °2-0.7388 °2-0.2794 °2--4.7025 °2
S-0.0078 Å °0.5042 Å °-0.501 Å °-0.0645 Å °0.0158 Å °-0.0867 Å °0.2421 Å °0.0661 Å °-0.008 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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