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- PDB-6p5s: HIPK2 kinase domain bound to CX-4945 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p5s
タイトルHIPK2 kinase domain bound to CX-4945
要素Homeodomain-interacting protein kinase 2
キーワードtransferase/transferase inhibitor / Homeodomain Interacting Protein / Kinase / p53 regulator / Mitophagy / Fibrosis / NUCLEAR PROTEIN / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lens induction in camera-type eye / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / iris morphogenesis / embryonic camera-type eye morphogenesis / retina layer formation / Physiological factors / PML body organization / voluntary musculoskeletal movement / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / eye development ...lens induction in camera-type eye / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / iris morphogenesis / embryonic camera-type eye morphogenesis / retina layer formation / Physiological factors / PML body organization / voluntary musculoskeletal movement / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / eye development / SMAD protein signal transduction / respiratory system process / virion binding / adult walking behavior / anterior/posterior pattern specification / smoothened signaling pathway / SMAD binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / lung morphogenesis / thyroid gland development / Regulation of MECP2 expression and activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of BMP signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / epigenetic regulation of gene expression / regulation of signal transduction by p53 class mediator / erythrocyte differentiation / positive regulation of JNK cascade / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / PML body / peptidyl-serine phosphorylation / RNA polymerase II transcription regulator complex / neuron differentiation / positive regulation of angiogenesis / cytoplasmic stress granule / transcription corepressor activity / neuron apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / cell population proliferation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear body / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3NG / Homeodomain-interacting protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.194 Å
データ登録者Agnew, C. / Liu, L. / Jura, N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: The crystal structure of the protein kinase HIPK2 reveals a unique architecture of its CMGC-insert region.
著者: Agnew, C. / Liu, L. / Liu, S. / Xu, W. / You, L. / Yeung, W. / Kannan, N. / Jablons, D. / Jura, N.
履歴
登録2019年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homeodomain-interacting protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3272
ポリマ－44,9771
非ポリマー3501
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.155, 130.155, 52.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 Homeodomain-interacting protein kinase 2 / hHIPk2


分子量: 44977.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIPK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H2X6, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-3NG / 5-[(3-chlorophenyl)amino]benzo[c][2,6]naphthyridine-8-carboxylic acid / CX-4945


分子量: 349.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12ClN3O2 / コメント: 化学療法薬, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M KSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1111 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1111 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→56.4 Å / Num. obs: 26108 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.021 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 17.63
反射 シェル解像度: 2.19→2.27 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / Num. unique obs: 2564 / CC1/2: 0.857 / Rpim(I) all: 0.24 / Rrim(I) all: 0.35 / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.194→56.359 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1296 4.96 %
Rwork0.1977 --
obs0.1997 26106 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.194→56.359 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2596 0 25 65 2686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082684
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9763655
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.3272176
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007458
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1941-2.28190.27041430.23352716X-RAY DIFFRACTION100
2.2819-2.38580.25481420.22972731X-RAY DIFFRACTION100
2.3858-2.51160.30571410.22242738X-RAY DIFFRACTION100
2.5116-2.66890.26981400.22472729X-RAY DIFFRACTION100
2.6689-2.8750.27341400.22652766X-RAY DIFFRACTION100
2.875-3.16430.26171490.22142737X-RAY DIFFRACTION100
3.1643-3.62210.27081450.20382767X-RAY DIFFRACTION100
3.6221-4.56320.22011500.17252765X-RAY DIFFRACTION100
4.5632-56.37730.20881460.19052861X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -31.3253 Å / Origin y: 30.2717 Å / Origin z: -0.062 Å
111213212223313233
T0.4002 Å20.022 Å2-0.0491 Å2-0.4202 Å2-0.1009 Å2--0.4026 Å2
L0.7231 °20.5011 °2-0.4127 °2-1.9776 °2-0.5661 °2--1.1983 °2
S0.09 Å °-0.132 Å °-0.0314 Å °-0.0434 Å °-0.2091 Å °0.1061 Å °-0.1324 Å °-0.1336 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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