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- PDB-6p11: Structure of spastin AAA domain (T692A mutant) in complex with JN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p11
タイトルStructure of spastin AAA domain (T692A mutant) in complex with JNJ-7706621 inhibitor
要素Drosophila melanogaster Spastin AAA domain
キーワードISOMERASE/ISOMERASE INHIBITOR / inhibitor / complex / AAA protein / ISOMERASE-ISOMERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / hemocyte migration / positive regulation of axon extension involved in regeneration / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / negative regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / regulation of terminal button organization ...negative regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / hemocyte migration / positive regulation of axon extension involved in regeneration / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / negative regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / regulation of terminal button organization / mitotic chromosome movement towards spindle pole / microtubule severing / positive regulation of lipid metabolic process / positive regulation of microtubule depolymerization / mitotic spindle elongation / negative regulation of microtubule depolymerization / positive regulation of dendrite morphogenesis / protein hexamerization / mitotic sister chromatid segregation / alpha-tubulin binding / lipid droplet / adult locomotory behavior / locomotory behavior / neuromuscular junction / microtubule cytoskeleton organization / spindle / terminal bouton / nervous system development / chromosome / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / microtubule / cell division / centrosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SKE / Spastin
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Pisa, R. / Cupido, T. / Kapoor, T.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM98579 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM130234-01 米国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2019
タイトル: Analyzing Resistance to Design Selective Chemical Inhibitors for AAA Proteins.
著者: Pisa, R. / Cupido, T. / Steinman, J.B. / Jones, N.H. / Kapoor, T.M.
履歴
登録2019年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Drosophila melanogaster Spastin AAA domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9004
ポリマ－34,2911
非ポリマー6093
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, differential scanning fluorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area560 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area13970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.446, 79.446, 97.171
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Drosophila melanogaster Spastin AAA domain / D-Spastin / Dm-Spastin / Dspastin


分子量: 34291.004 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 445-758 / 変異: T692A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: spas, CG5977 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8I0P1, microtubule-severing ATPase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-SKE / 4-({5-amino-1-[(2,6-difluorophenyl)carbonyl]-1H-1,2,4-triazol-3-yl}amino)benzenesulfonamide / JNJ-7706621


分子量: 394.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H12F2N6O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.99 % / 解説: hexagonal
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 5.0-7.0, 2% PEG4000, 15% MPD
PH範囲: 5.0-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月13日
回折測定詳細: 0.20 degrees, 0.01 sec, detector distance 220.00 mm / 手法: \w scans
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.035 / 数: 103752
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 18983 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 46.9707656484 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/av σ(I): 37.375 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.19 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Mean I/σ(I) obs: 2.667 / Num. unique obs: 940 / % possible all: 99.9
Cell measurementReflection used: 103752

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3B9P

3b9p


解像度: 2.15→39.6875727494 Å / SU ML: 0.284715253732 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38897488545 / 位相誤差: 26.7572588333
Rfactor反射数%反射
Rfree0.240981213524 1889 9.97149493243 %
Rwork0.212595700008 --
obs0.215347370249 18944 99.8103266596 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 55.8610370905 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→39.6875727494 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 40 178 2245
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001664674850522144
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4132080231942929
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0372083766985350
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00231430244276373
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.71483246841703
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1492-2.20730.3380152261331470.2994303851491326X-RAY DIFFRACTION99.8644067797
2.2073-2.27230.3369592502651440.2796906296011289X-RAY DIFFRACTION100
2.2723-2.34560.331425336011480.2634769875721302X-RAY DIFFRACTION99.9310820124
2.3456-2.42940.3123276752481400.2739664760221297X-RAY DIFFRACTION100
2.4294-2.52670.2943014565311450.2666320120311309X-RAY DIFFRACTION99.9312714777
2.5267-2.64170.3119250681381430.2690441686891315X-RAY DIFFRACTION99.8630136986
2.6417-2.78090.265339934111490.2629421724771315X-RAY DIFFRACTION100
2.7809-2.95510.2500054552571490.2422658828341315X-RAY DIFFRACTION100
2.9551-3.18320.2936954688251470.2298036115521317X-RAY DIFFRACTION99.9317406143
3.1832-3.50330.2244529666651520.2187862749321302X-RAY DIFFRACTION99.7940974605
3.5033-4.00980.2276044057151410.1879817422751311X-RAY DIFFRACTION100
4.0098-5.05040.1948653452611430.1784053729681325X-RAY DIFFRACTION99.796057104
5.0504-39.69430.2116701511351410.1844778189391332X-RAY DIFFRACTION98.5284280936

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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