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万見
- PDB-1niw: Crystal structure of endothelial nitric oxide synthase peptide bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1niw
タイトルCrystal structure of endothelial nitric oxide synthase peptide bound to calmodulin
要素
  • Nitric-oxide synthase, endothelial
  • calmodulin
キーワードSIGNALING PROTEIN/OXIDOREDUCTASE / Nitric oxide / calcium-binding protein / NOS / SIGNALING PROTEIN-OXIDOREDUCTASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / tetrahydrobiopterin metabolic process / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process ...regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / tetrahydrobiopterin metabolic process / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / ovulation from ovarian follicle / : / pulmonary valve morphogenesis / response to fluid shear stress / negative regulation of biomineral tissue development / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / ROS and RNS production in phagocytes / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / tetrahydrobiopterin binding / establishment of protein localization to membrane / arginine binding / aortic valve morphogenesis / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / ventricular septum morphogenesis / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of Notch signaling pathway / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / cadmium ion binding / negative regulation of calcium ion transport / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of potassium ion transport / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of platelet activation / actin monomer binding / nitric-oxide synthase (NADPH) / blood vessel remodeling / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / detection of calcium ion / postsynaptic cytosol / regulation of cardiac muscle contraction / nitric-oxide synthase activity / endothelial cell migration / L-arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / presynaptic cytosol / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of sodium ion transport / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to hormone / eNOS activation / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / nitric oxide metabolic process / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / negative regulation of blood pressure / voltage-gated potassium channel complex / regulation of calcium-mediated signaling / potassium ion transmembrane transport / nitric oxide biosynthetic process / homeostasis of number of cells within a tissue / calcium channel complex / calcium channel regulator activity / response to amphetamine / nitric-oxide synthase regulator activity / removal of superoxide radicals / regulation of heart rate / adenylate cyclase activator activity / cell redox homeostasis / calyx of Held / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / blood vessel diameter maintenance
類似検索 - 分子機能
Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding ...Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / EF-hand / : / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Recoverin; domain 1 / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Nitric oxide synthase 3 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Aoyagi, M. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Structural basis for endothelial nitric oxide synthase binding to calmodulin
著者: Aoyagi, M. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
履歴
登録2002年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: calmodulin
B: Nitric-oxide synthase, endothelial
C: calmodulin
D: Nitric-oxide synthase, endothelial
E: calmodulin
F: Nitric-oxide synthase, endothelial
G: calmodulin
H: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,29429
ポリマ－77,3088
非ポリマー98621
水4,738263
1
A: calmodulin
B: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5837
ポリマ－19,3272
非ポリマー2565
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area8690 Å2
手法PISA
2
C: calmodulin
D: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6118
ポリマ－19,3272
非ポリマー2846
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area8910 Å2
手法PISA
3
E: calmodulin
F: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6118
ポリマ－19,3272
非ポリマー2846
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area8980 Å2
手法PISA
4
G: calmodulin
H: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4876
ポリマ－19,3272
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area8950 Å2
手法PISA
5
A: calmodulin
B: Nitric-oxide synthase, endothelial
C: calmodulin
D: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子

E: calmodulin
F: Nitric-oxide synthase, endothelial
G: calmodulin
H: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,29429
ポリマ－77,3088
非ポリマー98621
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area16780 Å2
ΔGint-327 kcal/mol
Surface area31050 Å2
手法PISA
6
E: calmodulin
F: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子

A: calmodulin
B: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子

C: calmodulin
D: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子

G: calmodulin
H: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,29429
ポリマ－77,3088
非ポリマー98621
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation2_746-x+2,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_747-x+2,y-1/2,-z+21
Buried area16080 Å2
ΔGint-327 kcal/mol
Surface area31760 Å2
手法PISA
7
C: calmodulin
D: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子

G: calmodulin
H: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,09914
ポリマ－38,6544
非ポリマー44510
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area7590 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area16370 Å2
手法PISA
8
E: calmodulin
F: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子

A: calmodulin
B: Nitric-oxide synthase, endothelial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,19515
ポリマ－38,6544
非ポリマー54111
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
Buried area7740 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area16130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.521, 73.952, 71.142
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
calmodulin


分子量: 17143.406 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET9a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Nitric-oxide synthase, endothelial / EC-NOS / NOS (type III) / NOSIII / Endothelial NOS / eNOS / Constitutive NOS / cNOS


分子量: 2183.636 Da / 分子数: 4 / Fragment: Calmodulin binding region / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide occurs naturally in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P29474, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 4種, 284分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: Polyethylene glycol, ammonium sulfate, pH 5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
123 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.5
31 mMdithiothreitol1drop
45 mMpeptide1drop
55 mM1dropCaCl2
625-30 %(w/v)PEG80001reservoir
70.3-0.4 Mammonium sulfate1reservoirpH4.5-5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979214, 0.979071, 0.911656
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9792141
20.9790711
30.9116561
反射解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 41637 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 24.1 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 4140 / Rsym value: 0.402 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 41626 / % possible obs: 99.7 % / Num. measured all: 129886 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3.76

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→19.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2063 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 41186 99 %-
all-41624 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.0718 Å2 / ksol: 0.317885 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.57 Å20 Å26.28 Å2
2--2.21 Å20 Å2
3----4.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5164 0 37 263 5464
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 -5.2 %
Rwork0.286 6429 -
obs--98.2 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.248 / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.69

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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