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- PDB-3bxk: Crystal structure of the P/Q-type calcium channel (CaV2.1) IQ dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bxk
タイトルCrystal structure of the P/Q-type calcium channel (CaV2.1) IQ domain and CA2+calmodulin complex
要素
  • Calmodulin
  • Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A peptide
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / ION CHANNEL / CALMODULIN / CALCIUM CHANNEL / IQ DOMAIN / FACILLITATION / INACTIVATION / CALCIUM-DEPENDENT / VOLTAGE-GATED / ROBETTA / SIMULATIONS / Acetylation / Methylation / Phosphoprotein / Calcium transport / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Transmembrane / Transport / Voltage-gated channel
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / high voltage-gated calcium channel activity / : / : ...regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / high voltage-gated calcium channel activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / syntaxin binding / voltage-gated calcium channel complex / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / response to amyloid-beta / calcium ion import across plasma membrane / protein phosphatase activator activity / postsynaptic cytosol / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated calcium channel activity / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel regulator activity / potassium ion transmembrane transport / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / cell projection / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / Regulation of insulin secretion / modulation of chemical synaptic transmission / calcium-mediated signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / calcium ion transmembrane transport / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / cellular response to amyloid-beta / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / amyloid-beta binding / growth cone / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein autophosphorylation / vesicle / transmembrane transporter binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / neuronal cell body / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, P/Q-type, alpha-1 A / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand ...Voltage-dependent calcium channel, P/Q-type, alpha-1 A / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A / Calmodulin-1 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Mori, M.X. / Vander Kooi, C.W. / Leahy, D.J. / Yue, D.T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the P/Q-type calcium channel (CaV2.1) IQ domain and CA2+calmodulin complex
著者: Mori, M.X. / Vander Kooi, C.W. / Leahy, D.J. / Yue, D.T.
履歴
登録2008年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A peptide
C: Calmodulin
D: Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,25215
ポリマ－38,6434
非ポリマー60911
水95553
1
A: Calmodulin
B: Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5787
ポリマ－19,3222
非ポリマー2565
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
手法PISA
2
C: Calmodulin
D: Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6748
ポリマ－19,3222
非ポリマー3526
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.655, 80.431, 63.837
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1 / プラスミド: PET24B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A peptide


分子量: 2600.193 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. This sequence occurs naturally in humans
参照: UniProt: O00555
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.69 %

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器日付: 2006年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 13241

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→24.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 11.546 / SU ML: 0.251 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.655 / ESU R Free: 0.321 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26703 635 4.9 %RANDOM
Rwork0.21291 ---
obs0.2157 12283 97.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.931 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.74 Å20 Å20.23 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→24.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2508 0 23 53 2584
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222565
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2321.9713436
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2745313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.16725.915142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.79115492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.091515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021939
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.21193
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.21762
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.279
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.150.228
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0220.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7671.51615
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34322497
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.54831056
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5624.5938
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.616 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 45 -
Rwork0.275 833 -
obs--94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7534-1.061-1.06643.276-1.756622.85290.0679-0.3238-0.33840.18220.2170.18860.9813-0.0071-0.2848-0.08910.1364-0.0157-0.27560.0143-0.1714-25.044-38.184-6.808
23.05052.1843-0.30892.19051.397125.00170.1774-0.2880.23670.05820.2009-0.5726-0.8522.5179-0.3783-0.06850.0918-0.01980.1294-0.0211-0.177-16.324-32.84-7.85
39.3523-2.89092.29726.8712-3.137310.6523-0.0507-0.1783-0.32230.27250.0282-0.40010.0370.49560.0225-0.08780.02240.0532-0.19470.0566-0.0569-30.753-22.728-20.391
49.4127-3.98851.82099.2189-2.80623.63680.2216-0.5344-1.5720.22590.09610.97280.5504-0.574-0.3177-0.08490.0350.10770.07620.2249-0.0398-40.152-25.996-17.36
547.497414.58943.705311.57610.064710.1090.8097-2.174-0.71960.7040.10920.94380.2739-1.0363-0.9189-0.03170.1449-0.0215-0.2510.2769-0.181-33.235-32.437-9.344
66.18820.424.7795.4222-1.376119.2644-0.1644-0.00520.51810.3273-0.137-0.4788-0.17710.4270.3014-0.0688-0.04360.0141-0.3337-0.1194-0.144-19.4977.054-17.698
74.34642.10384.63853.37661.303215.9281-0.015-0.82450.02160.2762-0.04540.6722-0.0947-2.11250.0604-0.0604-0.00240.02090.1011-0.0774-0.1772-29.4356.358-14.212
83.40982.6559-0.28219.1286-2.819112.42130.01180.03190.03150.2895-0.10280.2286-0.9932-0.05770.091-0.1126-0.07970.0464-0.1279-0.0557-0.0989-28.343-7.499-30.101
98.00285.2949-1.45410.749-0.10513.50610.15670.1149-0.70160.305-0.1086-1.3295-0.26450.8302-0.0481-0.1996-0.0858-0.02750.029-0.0162-0.1222-18.222-9.773-30.83
1043.7141-6.4349-16.218815.74139.007716.04820.1274-0.32530.13590.4419-0.0382-0.916-0.30760.5494-0.0891-0.0197-0.1754-0.1705-0.3266-0.0007-0.3029-18.76-1.295-22.324
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 394 - 39
2X-RAY DIFFRACTION2AA40 - 7540 - 75
3X-RAY DIFFRACTION3AA81 - 10681 - 106
4X-RAY DIFFRACTION4AA107 - 145107 - 145
5X-RAY DIFFRACTION5BB1960 - 19761 - 17
6X-RAY DIFFRACTION6CC4 - 394 - 39
7X-RAY DIFFRACTION7CC40 - 8040 - 80
8X-RAY DIFFRACTION8CC81 - 10681 - 106
9X-RAY DIFFRACTION9CC107 - 146107 - 146
10X-RAY DIFFRACTION10DD1960 - 19781 - 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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