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- PDB-6ozo: Crystal structure of Mus musculus (Mm) Endonuclease V in complex ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ozo | ||||||
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Title | Crystal structure of Mus musculus (Mm) Endonuclease V in complex with a 23mer RNA oligo containing an inosine after a 30 min soak in 10 mM Mn2+ | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/RNA / Nucleic acid hydrolysis / RNA recognition / metal ion dependent catalysis / DNA damage / adenosine deamination / HYDROLASE-RNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() endodeoxyribonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / RNA endonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / cytoplasmic stress granule / single-stranded RNA binding / DNA repair / nucleolus / magnesium ion binding / DNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Samara, N.L. / Yang, W. | ||||||
![]() | ![]() Title: Evolution of Inosine-Specific Endonuclease V from Bacterial DNase to Eukaryotic RNase. Authors: Wu, J. / Samara, N.L. / Kuraoka, I. / Yang, W. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 260.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 206.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ozeC ![]() 6ozfC ![]() 6ozgC ![]() 6ozhC ![]() 6oziC ![]() 6ozjC ![]() 6ozkC ![]() 6ozlC ![]() 6ozmC ![]() 6oznC ![]() 6ozpC ![]() 6ozqC ![]() 6ozrC ![]() 6ozsC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein / DNA/RNA hybrid , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 28048.461 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q8C9A2, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters #2: DNA/RNA hybrid | Mass: 7293.379 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 5 types, 206 molecules ![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-MN / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-PGE / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | Chains C and D are partially cleaved between residues 11 and 12. Conformation A represents the ...Chains C and D are partially cleaved between residues 11 and 12. Conformation A represents the substrate state. Conformation B represents the product state. |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.03 Å3/Da / Density % sol: 59.44 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2 M potassium sodium tartrate, 20-25% w/v PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX300-HS / Detector: CCD / Date: Apr 16, 2016 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.23→50 Å / Num. obs: 38507 / % possible obs: 94.1 % / Redundancy: 10.6 % / Net I/σ(I): 16.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.23→2.29 Å / Num. unique obs: 1330 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.235→43.013 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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