[日本語] English
万見
- PDB-6or3: Structure of an Acyl Intermediate of Thermomyces Lanuginosa Lipas... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6or3
タイトルStructure of an Acyl Intermediate of Thermomyces Lanuginosa Lipase With Palmitic Acid in an Orthorhombic Crystal
要素Lipase
キーワードHYDROLASE / product complex / acyl intermediate / dimer / palmitic acid / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process
類似検索 - 分子機能
Mono-/di-acylglycerol lipase, N-terminal / Lipase 3 N-terminal region / : / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / Lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermomyces lanuginosus (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者McPherson, A.
引用ジャーナル: Current Enzyme Inhibition / 年: 2020
タイトル: The crystal Structures of Thermomyces (Humicola) lanuginosa lipase in complex with enzymatic reactants
著者: McPherson, A. / Larson, S.B. / Kalasky, A.
履歴
登録2019年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_abbrev ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3544
ポリマ－31,8361
非ポリマー5183
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Lipase
ヘテロ分子

A: Lipase
ヘテロ分子

A: Lipase
ヘテロ分子

A: Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,41716
ポリマ－127,3464
非ポリマー2,07112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+21
crystal symmetry operation4_557x,-y,-z+21
Buried area10450 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area37120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.865, 85.268, 86.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 Lipase / Triacylglycerol lipase


分子量: 31836.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermomyces lanuginosus (菌類) / 参照: UniProt: O59952, triacylglycerol lipase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: orthorhombic prisms
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Using filtered culture media with active fungal cells as the stock protein solution, about 30 mg/ml. Sitting drop equal amounts of the protein stock and the reservoir which was 20% PEG 335 ...詳細: Using filtered culture media with active fungal cells as the stock protein solution, about 30 mg/ml. Sitting drop equal amounts of the protein stock and the reservoir which was 20% PEG 335 buffered with 0.10 M MES at pH 6.5
PH範囲: 6.0 - 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1158 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1158 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→60.8 Å / Num. obs: 46198 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 62.8 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.334 / Rrim(I) all: 0.337 / Rsym value: 0.32 / Net I/av σ(I): 10.4 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.45→1.47 Å / 冗長度: 38.7 % / Rmerge(I) obs: 3.6 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 2213 / CC1/2: 0.294 / Rrim(I) all: 3.7 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TIB

1tib


解像度: 1.45→60 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 6.25 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.072 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21143 2291 5 %RANDOM
Rwork0.16111 ---
obs0.16355 43893 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.572 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.1 Å20 Å20 Å2
2--1.92 Å20 Å2
3----5.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.45→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2071 0 32 173 2276
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192219
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6881.9463029
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.50134680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.315288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.28123.784111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.37115328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3791517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02551
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.0443.1561095
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.0313.1541094
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.74.7371372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.7014.7381373
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.1673.6281122
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.1683.6311123
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.5995.2981646
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.03962.84910179
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.03862.84710180
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.70334248
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free54.524554
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded25.70654313
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 196 -
Rwork0.349 3164 -
obs--99.2 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る