[日本語] English
万見
- PDB-6xok: X-ray structure of the rhombohedral form of the lipase from Therm... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xok
タイトルX-ray structure of the rhombohedral form of the lipase from Thermomyces lanuginosa at 1.3 A resolution
要素Lipase
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / diacylglyceride / interfacial activation / oligomer / substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process
類似検索 - 分子機能
Mono-/di-acylglycerol lipase, N-terminal / Lipase 3 N-terminal region / : / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LTV / PHOSPHATE ION / Lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermomyces lanuginosus (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者McPherson, A.
引用ジャーナル: Current Enzyme Inhibition / 年: 2020
タイトル: The crystal Structures of Thermomyces (Humicola) lanuginosa lipase in complex with enzymatic reactants
著者: McPherson, A. / Larson, S.B. / Kalasky, A.
履歴
登録2020年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,54510
ポリマ－31,8361
非ポリマー1,7089
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Lipase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,27060
ポリマ－191,0196
非ポリマー10,25154
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area22650 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area56500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.373, 76.373, 241.551
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Space group name HallR32"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
#7: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#8: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#9: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#10: x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/3
#11: -x+1/3,-x+y+2/3,-z+2/3
#12: y+1/3,x+2/3,-z+2/3
#13: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#14: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#15: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
#16: x-y+2/3,-y+1/3,-z+1/3
#17: -x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/3
#18: y+2/3,x+1/3,-z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-244-

THR

21A-307-

PO4

31A-307-

PO4

41A-686-

HOH

51A-801-

HOH

61A-816-

HOH

71A-819-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Lipase / Triacylglycerol lipase


分子量: 31836.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermomyces lanuginosus (菌類) / 遺伝子: LIP / 発現宿主: Aspergillus flavus (カビ) / 参照: UniProt: O59952, triacylglycerol lipase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 435分子

#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-LTV / 2-hydroxy-3-(octadecanoyloxy)propyl pentacosanoate


分子量: 723.204 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C46H90O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.23 % / 解説: thin needles of indeterminate cross section
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Crystals were grown by vapor diffusion at room temperature in 24 well Cryschem sitting drop plates (Hampton Research, Aliso Viejo, CA) with 600 microleters reservoirs of 25% PEG 3350 in 0.10 ...詳細: Crystals were grown by vapor diffusion at room temperature in 24 well Cryschem sitting drop plates (Hampton Research, Aliso Viejo, CA) with 600 microleters reservoirs of 25% PEG 3350 in 0.10 M MES buffer at pH 6.5. The protein droplets were of 8ul volume and consisted of equal parts of a 20 to 30 mg/ml protein stock solution and the reservoir solution. Crystals usually appeared and grew to full size within one to two weeks. Rhombohedral crystals were thin needles of indeterminate cross-section
PH範囲: 6.0 - 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X CdTe 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→80 Å / Num. obs: 58358 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 31 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.008 / Rrim(I) all: 0.05 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 42.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 463 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.205 / Rrim(I) all: 0.461 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 14.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EA6

4ea6


解像度: 1.3→80 Å / SU ML: 0.0786 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 12.3452
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: Structure was thoroughly refined using REFMAC5 from CCP4 but then refined further using REFINE from PHENIX. Some improvements, such as addition of aa 241-244 at the cleavage site were made in ...詳細: Structure was thoroughly refined using REFMAC5 from CCP4 but then refined further using REFINE from PHENIX. Some improvements, such as addition of aa 241-244 at the cleavage site were made in REFINE. The restraints for the diglyceride substrate were made in the GRADE server. Waters were added by hand.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1343 2865 4.91 %
Rwork0.1041 55488 -
obs0.1056 58353 87.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→80 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2015 0 108 427 2550
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00792340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.24433189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0991342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072410
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1882
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.330.1926140.1575459X-RAY DIFFRACTION14.42
1.33-1.350.1646680.11691178X-RAY DIFFRACTION37.91
1.35-1.380.1411150.10061748X-RAY DIFFRACTION57.01
1.38-1.410.15341030.08672327X-RAY DIFFRACTION74.11
1.41-1.440.13711300.082686X-RAY DIFFRACTION85.57
1.44-1.470.11931930.07562831X-RAY DIFFRACTION92.31
1.47-1.510.11581590.07153015X-RAY DIFFRACTION96.07
1.51-1.550.12521430.07613079X-RAY DIFFRACTION98.53
1.55-1.590.1141320.07563189X-RAY DIFFRACTION99.91
1.59-1.640.12121650.07993095X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.70.12971390.08113181X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.770.11821570.08853142X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.850.12991760.08633119X-RAY DIFFRACTION99.97
1.85-1.950.12911500.08813178X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.070.11481480.08743176X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.230.12951920.08783131X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.460.11741540.09483196X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.810.12851540.11273201X-RAY DIFFRACTION100
2.81-3.540.14171780.11363222X-RAY DIFFRACTION100
3.54-80.520.15561950.14173335X-RAY DIFFRACTION99.92

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る