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万見
- PDB-6o02: Monobody (MC3) bound to tyrosine kinase binding domain of E3 ubiq... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o02
タイトルMonobody (MC3) bound to tyrosine kinase binding domain of E3 ubiquitin ligase CBL
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CBL
  • Monobody (MC3)
キーワードtransferase/protein binding / Monobody / SH2 domain / E3 ligase / Inhibitor / Synthetic binder / PROTEIN BINDING / transferase-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / entry of bacterium into host cell / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / entry of bacterium into host cell / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to testosterone / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / response to starvation / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / FLT3 signaling by CBL mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / ephrin receptor binding / phosphotyrosine residue binding / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to activity / Regulation of signaling by CBL / response to gamma radiation / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / RING-type E3 ubiquitin transferase / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / cytokine-mediated signaling pathway / cilium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / SH3 domain binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / male gonad development / ubiquitin protein ligase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / growth cone / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / DNA damage response / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily ...Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.953 Å
データ登録者Kukenshoner, T. / Pojer, F. / Hantschel, O.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)ERC-2016-CoG 682311-ONCOINTRABODYEuropean Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Monobody (MC3) bound to tyrosine kinase binding domain of E3 ubiquitin ligase CBL
著者: Kukenshoner, T. / Pojer, F. / Hantschel, O.
履歴
登録2019年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
B: Monobody (MC3)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3002
ポリマ－46,3002
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.356, 128.356, 49.007
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING- ...Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING-type E3 ubiquitin transferase CBL / Signal transduction protein CBL


分子量: 35790.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P22681, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 抗体 Monobody (MC3)


分子量: 10509.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.12M Alcohols, 0.1M Buffer system 3 at PH 8.5 and 50% v/v Precipitant mix 2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.953→42.01 Å / Num. obs: 9611 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 8.8 % / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.953→3.058 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.56 / Num. unique obs: 984 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.953→42.01 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 1820 9.94 %
Rwork0.2167 --
obs0.2212 18307 96.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.953→42.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3232 0 0 0 3232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0624501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3291969
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062489
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9518-3.03160.39831410.31291264X-RAY DIFFRACTION95
3.0316-3.12080.29951500.28021317X-RAY DIFFRACTION100
3.1208-3.22150.33651480.25631298X-RAY DIFFRACTION100
3.2215-3.33660.2721380.25141311X-RAY DIFFRACTION100
3.3366-3.47010.24821200.25611081X-RAY DIFFRACTION81
3.4701-3.6280.28541450.24071297X-RAY DIFFRACTION100
3.628-3.81920.27431320.21681217X-RAY DIFFRACTION92
3.8192-4.05830.28491250.20441143X-RAY DIFFRACTION86
4.0583-4.37140.22911480.18251296X-RAY DIFFRACTION100
4.3714-4.81090.25081440.18751296X-RAY DIFFRACTION100
4.8109-5.50590.20731460.18981339X-RAY DIFFRACTION100
5.5059-6.93280.25661400.21971324X-RAY DIFFRACTION100
6.9328-44.84760.18031430.16921304X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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