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- PDB-6nw4: Evolution of a computationally designed Kemp eliminase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nw4
タイトルEvolution of a computationally designed Kemp eliminase
要素Indole-3-glycerol phosphate synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Kemp elimination / evolution
機能・相同性
機能・相同性情報


indole-3-glycerol-phosphate synthase / indole-3-glycerol-phosphate synthase activity / phosphoribosylanthranilate isomerase activity / tryptophan biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Indole-3-glycerol phosphate synthase / Indole-3-glycerol phosphate synthase, conserved site / Indole-3-glycerol phosphate synthase signature. / Indole-3-glycerol phosphate synthase domain / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-NITROBENZOTRIAZOLE / Indole-3-glycerol phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bunzel, A. / Mittl, P. / Hilvert, D.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2019
タイトル: Emergence of a Negative Activation Heat Capacity during Evolution of a Designed Enzyme.
著者: Bunzel, H.A. / Kries, H. / Marchetti, L. / Zeymer, C. / Mittl, P.R.E. / Mulholland, A.J. / Hilvert, D.
履歴
登録2019年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月20日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.32020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Indole-3-glycerol phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0726
ポリマ－28,5241
非ポリマー5485
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area650 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area11020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.304, 61.304, 121.278
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Indole-3-glycerol phosphate synthase / IGPS


分子量: 28523.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharolobus solfataricus (strain ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2) (古細菌)
株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: trpC, SSO0895 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q06121, indole-3-glycerol-phosphate synthase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-6NT / 6-NITROBENZOTRIAZOLE


分子量: 164.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H4N4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate, 20 mM sodium sulfate, 43% v/v PEG 300, pH 5.6
PH範囲: 4.2 - 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48.63 Å / Num. obs: 5650 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.626 % / Biso Wilson estimate: 74.22 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.413 / Rrim(I) all: 0.437 / Χ2: 0.71 / Net I/σ(I): 5.09 / Num. measured all: 54388 / Scaling rejects: 9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3-3.110.2652.1231.415200.7312.234100
3.1-3.210.2131.8591.644460.7451.95699.8
3.2-3.310.1551.4791.914060.7891.558100
3.3-3.510.0251.0912.446670.8791.1599.9
3.5-49.6580.6253.7511500.9620.6699.8
4-4.58.9150.3186.117140.9810.33899.4
4.5-59.9550.2617.734440.9850.275100
5-69.7070.2637.515320.9780.27899.6
6-79.2380.2028.332730.9890.214100
7-87.9680.11711.041540.9920.125100
8-108.1880.11713.321600.9940.12599.4
10-48.638.5330.10214.61840.9990.10999.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NZ1

3nz1


解像度: 3→48.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.78 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.536
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 296 5.24 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.192 5651 99.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 153.16 Å2 / Biso mean: 64.52 Å2 / Biso min: 22.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.5199 Å20 Å20 Å2
2---15.5199 Å20 Å2
3---31.0398 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→48.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2005 0 32 21 2058
Biso mean--88.51 40.62 -
残基数----247
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d757SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes345HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2067HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion270SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2513SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2067HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2787HARMONIC21.16
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.86
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 25 6.19 %
Rwork0.2279 379 -
all0.23 404 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.1451 Å / Origin y: 16.6641 Å / Origin z: -9.9762 Å
111213212223313233
T0.0286 Å20.0075 Å2-0.0133 Å2--0.0804 Å2-0.0009 Å2---0.1348 Å2
L1.2494 °20.1459 °20.3671 °2-0.7454 °20.2813 °2--2.0876 °2
S0.0171 Å °-0.0673 Å °-0.0396 Å °-0.0473 Å °-0.0365 Å °-0.0111 Å °-0.12 Å °0.0075 Å °0.0194 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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