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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6nj8 | ||||||
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タイトル | Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans | ||||||
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![]() | METAL TRANSPORT / encapsulin / iron storage / IMEF / icosahedral | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å | ||||||
![]() | Orlando, B.J. / Giessen, T.W. / Chambers, M.G. / Liao, M. / Silver, P.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Large protein organelles form a new iron sequestration system with high storage capacity. 著者: Tobias W Giessen / Benjamin J Orlando / Andrew A Verdegaal / Melissa G Chambers / Jules Gardener / David C Bell / Gabriel Birrane / Maofu Liao / Pamela A Silver / ![]() 要旨: Iron storage proteins are essential for cellular iron homeostasis and redox balance. Ferritin proteins are the major storage units for bioavailable forms of iron. Some organisms lack ferritins, and ...Iron storage proteins are essential for cellular iron homeostasis and redox balance. Ferritin proteins are the major storage units for bioavailable forms of iron. Some organisms lack ferritins, and it is not known how they store iron. Encapsulins, a class of protein-based organelles, have recently been implicated in microbial iron and redox metabolism. Here, we report the structural and mechanistic characterization of a 42 nm two-component encapsulin-based iron storage compartment from . Using cryo-electron microscopy and x-ray crystallography, we reveal the assembly principles of a thermostable T = 4 shell topology and its catalytic ferroxidase cargo and show interactions underlying cargo-shell co-assembly. This compartment has an exceptionally large iron storage capacity storing over 23,000 iron atoms. Our results reveal a new approach for survival in diverse habitats with limited or fluctuating iron availability via an iron storage system able to store 10 to 20 times more iron than ferritin. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 204.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 166.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 38.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 62.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 32239.459 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: QY95_01592 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 716.824 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 9.6 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 7.2 sec. / 電子線照射量: 44 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 601 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18995 / 対称性のタイプ: POINT |