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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nhg | ||||||
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Title | Rhodobacter sphaeroides Mitochondrial respiratory chain complex | ||||||
![]() |
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![]() | OXIDOREDUCTASE / Mitochondrial respiratory chain complex / cytochrome bc1 / inhibitors / electron transfer | ||||||
Function / homology | ![]() Respiratory electron transport / : / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / Mitochondrial protein degradation / : / ubiquinone binding / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane ...Respiratory electron transport / : / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / Mitochondrial protein degradation / : / ubiquinone binding / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / metalloendopeptidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / heme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Xia, D. / Zhou, F. / Esser, L. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of bacterial cytochromebc1in complex with azoxystrobin reveals a conformational switch of the Rieske iron-sulfur protein subunit. Authors: Esser, L. / Zhou, F. / Yu, C.A. / Xia, D. | ||||||
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Structure visualization
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-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6nhhC ![]() 6ninC ![]() 1sqxS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Cytochrome b-c1 complex subunit ... , 9 types, 9 molecules ABEFGHIJK
#1: Protein | Mass: 49266.254 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#8: Protein | Mass: 9189.116 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#9: Protein | Mass: 7964.259 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Amino terminal signal peptide of mitiochondrial bc1 Rieske protein Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 7338.425 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#11: Protein | Mass: 6396.408 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Protein , 2 types, 2 molecules CD
#3: Protein | Mass: 42620.340 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#4: Protein | Mass: 27323.277 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 9 types, 46 molecules ![](data/chem/img/6PE.gif)
![](data/chem/img/CDL.gif)
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![](data/chem/img/HOH.gif)
#12: Chemical | #13: Chemical | #14: Chemical | #15: Chemical | ChemComp-AZO / | #16: Chemical | ChemComp-8PE / ( | #17: Chemical | ChemComp-HEC / | #18: Chemical | ChemComp-FES / | #19: Chemical | ChemComp-MC3 / | #20: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.69 Å3/Da / Density % sol: 66.63 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.2 Details: 50 mM MOPS 7.2 pH, 20 mM Ammonium acetate, 20% glycerol. Incubation with 2-5 mol excess of Azoxystrobin. Precipitant 12% PEG4000, 0.5 M KCl, 0.1% DHPC; Protein:PPT ratio 1:0.57 Temp details: constant |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Feb 3, 2001 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.739 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.8→30 Å / Num. obs: 167324 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 23.2 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.107 / Χ2: 1.009 / Net I/σ(I): 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1SQX Resolution: 2.8→29.87 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 32.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 270.33 Å2 / Biso mean: 108.8564 Å2 / Biso min: 37.99 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.8→29.87 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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