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万見
- PDB-6mtg: A Single Reactive Noncanonical Amino Acid is Able to Dramatically... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mtg
タイトルA Single Reactive Noncanonical Amino Acid is Able to Dramatically Stabilize Protein Structure
要素Homoserine O-succinyltransferase
キーワードTRANSFERASE / noncanonical amino acid / isothiocyanate / crosslink / thiourea / stabilization
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine O-succinyltransferase / homoserine O-succinyltransferase activity / L-methionine biosynthetic process from homoserine via O-succinyl-L-homoserine and cystathionine / homoserine O-acetyltransferase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homoserine O-succinyltransferase MetA / MetA family / Homoserine O-succinyltransferase / Class I glutamine amidotransferase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Homoserine O-succinyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Li, J.C. / Nasertorabi, F. / Xuan, W. / Han, G.W. / Stevens, R.C. / Schultz, P.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM062159 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: A Single Reactive Noncanonical Amino Acid Is Able to Dramatically Stabilize Protein Structure.
著者: Li, J.C. / Nastertorabi, F. / Xuan, W. / Han, G.W. / Stevens, R.C. / Schultz, P.G.
履歴
登録2018年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine O-succinyltransferase
B: Homoserine O-succinyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,70310
ポリマ－70,1692
非ポリマー5348
水9,800544
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, As expected, gel filtration, Elutes as native dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.948, 100.036, 125.218
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 2 - 296 / Label seq-ID: 2 - 296

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Homoserine O-succinyltransferase / HST / Homoserine transsuccinylase / HTS


分子量: 35084.328 Da / 分子数: 2 / 変異: P257I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: metAS, metA, b4013, JW3973 / プラスミド: Modified PET22b / 詳細 (発現宿主): Inserted a T5 promotor / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P07623, homoserine O-succinyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 544 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 % / 解説: Thin Hexagonal
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 100mM Potassium Formate and 26% PEG 3350 / PH範囲: 7.2-7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryo / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月29日
詳細: Flat Si Rh coated M0, Kirkpatrick-Baez flat bent Si M1 & M2
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→78.157 Å / Num. obs: 56066 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.162 / Rsym value: 0.156 / Net I/av σ(I): 4.1 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.85-1.9513.91.5231.880440.7210.4191.5811.52399.3
1.95-2.0713.50.94976510.2650.9860.94999.5
2.07-2.2112.90.63471440.1810.6610.63498.6
2.21-2.3913.90.43167630.1190.4470.43199.5
2.39-2.6213.60.27962530.0770.2890.27999.9
2.62-2.93130.18155820.0520.1890.18198.8
2.93-3.3813.80.10650410.0290.110.10699.9
3.38-4.1412.70.07842590.0230.0810.07899.1
4.14-5.8513.10.06233970.0180.0640.06299.8
5.85-29.87611.90.05819320.0170.0610.05897.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0232精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H2W

2h2w


解像度: 1.85→29.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 6.819 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.131
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2183 2829 5.1 %RANDOM
Rwork0.1693 ---
obs0.1718 53171 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 79.86 Å2 / Biso mean: 28.1 Å2 / Biso min: 16.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.87 Å20 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3----1.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→29.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4721 0 35 545 5301
Biso mean--44.54 38.73 -
残基数----583
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0134976
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174426
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0061.6446788
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5041.56810259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3525600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.08622.737285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.67415760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.611529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1680.2642
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.025611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021088
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9086 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 196 -
Rwork0.26 3848 -
all-4044 -
obs--99.39 %
精密化 TLS

L12: -0.0241 °2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03170.08940.2483-0.02530.26730.00830.00430.0049-0.0006-0.01670.00290.0212-0.00370.00840.0021-0.00280.00120.0330.00980.0125-7.1383-13.478932.4079
20.0189-0.07250.09560.13590.557-0.0066-0.00830.01880.02260.0334-0.01640.02980.0425-0.02680.00650.0038-0.00430.0295-0.01290.02840.8245-2.89260.8786
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 297
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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