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万見
- PDB-6mm6: Catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase A in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mm6
タイトルCatalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase A in complex with RyR2 phosphorylation domain (2699-2904)
要素
  • Ryanodine receptor 2
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / Kinase / complex / ion channel / enzyme / PROTEIN BINDING / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


manganese ion transmembrane transport / spontaneous exocytosis of neurotransmitter / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum ...manganese ion transmembrane transport / spontaneous exocytosis of neurotransmitter / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / PKA activation / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Regulation of insulin secretion / organic cyclic compound binding / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / regulation of AV node cell action potential / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / calcium-induced calcium release activity / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / Mitochondrial protein degradation / RET signaling / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / VEGFA-VEGFR2 Pathway / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / regulation of cellular respiration / regulation of protein processing / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cellular response to parathyroid hormone stimulus / response to muscle activity / calcium ion transport into cytosol / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to caffeine / A band / response to redox state / cAMP-dependent protein kinase / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / cAMP-dependent protein kinase activity / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / cAMP-dependent protein kinase complex / AMP-activated protein kinase activity / positive regulation of heart rate / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to caffeine / cellular response to glucagon stimulus / protein kinase A regulatory subunit binding / intracellularly gated calcium channel activity / plasma membrane raft / protein kinase A catalytic subunit binding / axoneme / positive regulation of the force of heart contraction / response to magnesium ion / : / mesoderm formation / detection of calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / sperm flagellum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / negative regulation of smoothened signaling pathway / striated muscle contraction / regulation of proteasomal protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transport / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of gluconeogenesis / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / protein kinase A signaling / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / cellular response to epinephrine stimulus
類似検索 - 分子機能
Globin-like - #160 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...Globin-like - #160 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Globin-like / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / TRIETHYLENE GLYCOL / Ryanodine receptor 2 / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者van Petegem, F. / Haji-Ghassemi, O.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT 153305 カナダ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: cAMP-dependent protein kinase A in complex with RyR2 peptide (2799-2810)
著者: Haji-Ghassemi, O. / Yuchi, Z. / van Petegem, F.
履歴
登録2018年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
E: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
F: Ryanodine receptor 2
D: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,10212
ポリマ－127,7124
非ポリマー1,3908
水6,575365
1
C: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3495
ポリマ－39,5981
非ポリマー7514
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
E: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2024
ポリマ－39,5981
非ポリマー6043
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
F: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2932
ポリマ－24,2581
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Ryanodine receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2581
ポリマ－24,2581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.451, 74.944, 88.690
Angle α, β, γ (deg.)105.510, 90.140, 94.390
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 CEFD

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 39598.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質 Ryanodine receptor 2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release ...RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 24257.604 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 2699-2904 / Mutation: K2879A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ryr2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E9Q401

-
非ポリマー , 6種, 373分子

#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.05M HEPES, 0.05 M KCl, 0.01M MgCl2, 15% (w/v) PEG 6K, and 25% (v/v) ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→35 Å / Num. obs: 56090 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.108 / Rrim(I) all: 0.161 / Χ2: 1.011 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 123858
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2.2 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.39-2.460.73546550.4580.670.9980.90897.8
2.46-2.540.66746390.490.6090.9060.89797.9
2.54-2.630.53546330.6130.4870.7250.93298.2
2.63-2.740.44246550.7190.4030.60.95998.2
2.74-2.860.32846850.8190.2990.4460.96498.3
2.86-3.010.24346760.880.2220.331.01698.5
3.01-3.20.17646900.9380.1610.2391.10998.7
3.2-3.450.12546850.9670.1140.1691.18498.6
3.45-3.790.08446910.9820.0770.1141.18598.8
3.79-4.340.0646850.990.0550.0821.02298.9
4.34-5.470.04947040.9920.0450.0671.05799
5.47-350.03846920.9960.0340.0510.89798.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MM5

6mm5


解像度: 2.39→34.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 22.792 / SU ML: 0.253 / SU R Cruickshank DPI: 0.3972 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.397 / ESU R Free: 0.264
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2614 2830 5 %RANDOM
Rwork0.2235 ---
obs0.2254 53257 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.21 Å2 / Biso mean: 38.839 Å2 / Biso min: 15.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å2-0.59 Å2-0.85 Å2
2--0.15 Å20.23 Å2
3----0.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.39→34.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8512 0 145 365 9022
Biso mean--57.95 34.5 -
残基数----1041
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0138876
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178174
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4161.65312014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2091.58118962
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4351035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.97822.263464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.515151570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3161552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.21134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.029680
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021910
LS精密化 シェル解像度: 2.393→2.455 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 199 -
Rwork0.324 3850 -
all-4049 -
obs--96.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0444-0.2014-0.53060.31920.01621.2074-0.01570.0523-0.0149-0.00760.02390.0596-0.0296-0.0807-0.00820.0409-0.00690.0820.2695-0.06820.199347.3893-33.2-196.6503
22.95760.1895-0.68370.65910.27821.28150.0048-0.08670.01620.00390.0244-0.11320.00340.0841-0.02930.03950.01910.07330.3407-0.07750.195339.2226-25.7699-155.6884
32.40250.592-0.47031.8191-0.99151.6937-0.11810.399-0.1159-0.62690.05130.05660.2289-0.10730.06680.3198-0.00220.11610.581-0.11920.276812.1012-57.2789-149.1702
43.0244-0.9403-1.011.30561.19262.1066-0.1027-0.2519-0.13380.49580.0965-0.07020.37270.18030.00620.32750.02180.11970.4465-0.07020.313880.7731-65.2663-203.4741
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1C18 - 401
2X-RAY DIFFRACTION2E18 - 350
3X-RAY DIFFRACTION3F2701 - 2904
4X-RAY DIFFRACTION4D2700 - 2904

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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