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万見
- PDB-6mgs: Crystal structure of alpha-Amino-beta-Carboxymuconate-epsilon-Sem... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mgs
タイトルCrystal structure of alpha-Amino-beta-Carboxymuconate-epsilon-Semialdehyde-Decarboxylase with Space Group of C2221
要素2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
キーワードLYASE / Holo structure / decarboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


secondary metabolic process / : / : / carboxy-lyase activity / hydrolase activity / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde decarboxylase / Amidohydrolase / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas fluorescens (蛍光菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.131 Å
データ登録者Yang, Y. / Davis, I. / Matsui, T. / Rubalcava, I. / Liu, A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM108988 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R21MH107985 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1623856 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2019
タイトル: Quaternary structure of α-amino-β-carboxymuconate-ϵ-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) controls its activity.
著者: Yu Yang / Ian Davis / Tsutomu Matsui / Ivan Rubalcava / Aimin Liu /
要旨: α-Amino-β-carboxymuconate-ϵ-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) plays an important role in l-tryptophan degradation via the kynurenine pathway. ACMSD forms a homodimer and is functionally inactive ...α-Amino-β-carboxymuconate-ϵ-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) plays an important role in l-tryptophan degradation via the kynurenine pathway. ACMSD forms a homodimer and is functionally inactive as a monomer because its catalytic assembly requires an arginine residue from a neighboring subunit. However, how the oligomeric state and self-association of ACMSD are controlled in solution remains unexplored. Here, we demonstrate that ACMSD from can self-assemble into homodimer, tetramer, and higher-order structures. Using size-exclusion chromatography coupled with small-angle X-ray scattering (SEC-SAXS) analysis, we investigated the ACMSD tetramer structure, and fitting the SAXS data with X-ray crystal structures of the monomeric component, we could generate a pseudo-atomic structure of the tetramer. This analysis revealed a tetramer model of ACMSD as a head-on dimer of dimers. We observed that the tetramer is catalytically more active than the dimer and is in equilibrium with the monomer and dimer. Substituting a critical residue of the dimer-dimer interface, His-110, altered the tetramer dissociation profile by increasing the higher-order oligomer portion in solution without changing the X-ray crystal structure. ACMSD self-association was affected by pH, ionic strength, and other electrostatic interactions. Alignment of ACMSD sequences revealed that His-110 is highly conserved in a few bacteria that utilize nitrobenzoic acid as a sole source of carbon and energy, suggesting a dedicated functional role of ACMSD's self-assembly into the tetrameric and higher-order structures. These results indicate that the dynamic oligomerization status potentially regulates ACMSD activity and that SEC-SAXS coupled with X-ray crystallography is a powerful tool for studying protein self-association.
履歴
登録2018年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_related
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年11月20日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
B: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
C: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,3296
ポリマ－119,1523
非ポリマー1773
水19811
1
A: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
ヘテロ分子

A: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5534
ポリマ－79,4352
非ポリマー1182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
2
B: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
C: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5534
ポリマ－79,4352
非ポリマー1182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.480, 154.170, 154.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 4 through 66 or resid 68...
21(chain B and (resid 4 through 66 or resid 68...
31(chain C and (resid 4 through 66 or resid 68...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROGLUGLU(chain A and (resid 4 through 66 or resid 68...AA4 - 6625 - 87
12ASPASPGLYGLY(chain A and (resid 4 through 66 or resid 68...AA68 - 14389 - 164
13GLNGLNALAALA(chain A and (resid 4 through 66 or resid 68...AA145 - 158166 - 179
14LEULEULEULEU(chain A and (resid 4 through 66 or resid 68...AA160 - 164181 - 185
15HISHISTRPTRP(chain A and (resid 4 through 66 or resid 68...AA166 - 244187 - 265
16HISHISASNASN(chain A and (resid 4 through 66 or resid 68...AA246 - 333267 - 354
21PROPROGLUGLU(chain B and (resid 4 through 66 or resid 68...BB4 - 6625 - 87
22ASPASPGLYGLY(chain B and (resid 4 through 66 or resid 68...BB68 - 14389 - 164
23GLNGLNTRPTRP(chain B and (resid 4 through 66 or resid 68...BB145 - 58166 - 79
24LYSLYSASNASN(chain B and (resid 4 through 66 or resid 68...BB3 - 33324 - 354
25HISHISTRPTRP(chain B and (resid 4 through 66 or resid 68...BB166 - 244187 - 265
26HISHISASNASN(chain B and (resid 4 through 66 or resid 68...BB246 - 333267 - 354
31PROPROGLUGLU(chain C and (resid 4 through 66 or resid 68...CC4 - 6625 - 87
32ASPASPGLYGLY(chain C and (resid 4 through 66 or resid 68...CC68 - 14389 - 164
33GLNGLNALAALA(chain C and (resid 4 through 66 or resid 68...CC145 - 158166 - 179
34LEULEULEULEU(chain C and (resid 4 through 66 or resid 68...CC160 - 164181 - 185
35HISHISTRPTRP(chain C and (resid 4 through 66 or resid 68...CC166 - 244187 - 265
36HISHISASNASN(chain C and (resid 4 through 66 or resid 68...CC246 - 333267 - 354

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.382798, -0.920917, 0.073329), (-0.921572, -0.386206, -0.039379), (0.064585, -0.052504, -0.99653)-57.310299, -86.588501, -20.643801
2given(0.354629, -0.93218, 0.07266), (0.931985, 0.358657, 0.052631), (-0.075121, 0.049054, 0.995967)-59.882999, 86.270798, 19.5651

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要素

#1: タンパク質 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase


分子量: 39717.332 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas fluorescens (蛍光菌) / 遺伝子: nbaD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q83V25
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6
詳細: 8% (v/v) TacsimateTM pH 6.0 and 20% (w/v) polyethylene glycol 3,350
PH範囲: 6.0 -6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.12→50 Å / Num. obs: 21665 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 59.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.163 / Χ2: 1.099 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.12-3.173.80.95110590.7390.5641.1120.96197
3.17-3.233.70.72110000.8460.4310.8450.92894.6
3.23-3.294.10.73610970.8830.4150.8490.8898.7
3.29-3.364.50.64110590.8830.3430.7290.85299.5
3.36-3.434.50.60111050.8940.3240.6850.99299.4
3.43-3.514.60.51810750.9450.2760.5890.92599.5
3.51-3.64.60.45410550.9390.2440.5181.02299.6
3.6-3.74.50.38211040.9570.2050.4361.17699.5
3.7-3.814.60.30510750.9690.1620.3471.09499.4
3.81-3.934.60.30510840.9640.1630.3471.29499.3
3.93-4.074.50.23710740.9790.1280.271.03399.5
4.07-4.234.50.19410860.9770.1050.2211.08999.8
4.23-4.434.30.17411000.9820.0970.21.32699.1
4.43-4.664.10.15410660.980.0890.1791.44896.6
4.66-4.954.20.12710570.9880.0720.1471.30996.6
4.95-5.334.70.11410990.9910.0620.131.06199.6
5.33-5.874.60.11211020.990.060.1281.09599.3
5.87-6.724.50.111120.9910.0540.1141.05699.6
6.72-8.464.20.07211200.9940.0420.0841.13998.5
8.46-504.10.06311360.9930.0360.0731.30394.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHENIX1.10.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HBV

2hbv


解像度: 3.131→34.491 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3005 1432 10.01 %
Rwork0.2293 --
obs0.2365 14306 65.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 131.72 Å2 / Biso mean: 57.8742 Å2 / Biso min: 9.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.131→34.491 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7752 0 3 11 7766
Biso mean--33.04 24.27 -
残基数----992
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22110796
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071420
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8724747
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2537X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
12B2537X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
13C2537X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.084
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1308-3.24260.3405110.25681031145
3.2426-3.37230.428370.287932636317
3.3723-3.52570.3947780.318771078836
3.5257-3.71130.37031130.29041017113052
3.7113-3.94360.36831420.27271269141166
3.9436-4.24750.31831780.26241610178882
4.2475-4.67410.32812130.24061899211296
4.6741-5.34820.30522140.22251935214998
5.3482-6.730.29642200.22771983220399
6.73-34.49290.2112260.16442022224897

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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