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- SASDFM5: Mutant 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase, H1... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFM5
試料Mutant 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase, H110A tetramer, at pH 8.5
  • 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase (protein), ACMSDAminocarboxymuconate-semialdehyde decarboxylase, Pseudomonas fluorescens
機能・相同性2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde decarboxylase / アミド加水分解酵素 / organic substance metabolic process / carboxy-lyase activity / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolase / hydrolase activity / metal ion binding / 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas fluorescens (蛍光菌)
引用ジャーナル: J Biol Chem / : 2019
タイトル: Quaternary structure of α-amino-β-carboxymuconate-ϵ-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) controls its activity.
著者: Yu Yang / Ian Davis / Tsutomu Matsui / Ivan Rubalcava / Aimin Liu /
要旨: α-Amino-β-carboxymuconate-ϵ-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) plays an important role in l-tryptophan degradation via the kynurenine pathway. ACMSD forms a homodimer and is functionally inactive ...α-Amino-β-carboxymuconate-ϵ-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) plays an important role in l-tryptophan degradation via the kynurenine pathway. ACMSD forms a homodimer and is functionally inactive as a monomer because its catalytic assembly requires an arginine residue from a neighboring subunit. However, how the oligomeric state and self-association of ACMSD are controlled in solution remains unexplored. Here, we demonstrate that ACMSD from can self-assemble into homodimer, tetramer, and higher-order structures. Using size-exclusion chromatography coupled with small-angle X-ray scattering (SEC-SAXS) analysis, we investigated the ACMSD tetramer structure, and fitting the SAXS data with X-ray crystal structures of the monomeric component, we could generate a pseudo-atomic structure of the tetramer. This analysis revealed a tetramer model of ACMSD as a head-on dimer of dimers. We observed that the tetramer is catalytically more active than the dimer and is in equilibrium with the monomer and dimer. Substituting a critical residue of the dimer-dimer interface, His-110, altered the tetramer dissociation profile by increasing the higher-order oligomer portion in solution without changing the X-ray crystal structure. ACMSD self-association was affected by pH, ionic strength, and other electrostatic interactions. Alignment of ACMSD sequences revealed that His-110 is highly conserved in a few bacteria that utilize nitrobenzoic acid as a sole source of carbon and energy, suggesting a dedicated functional role of ACMSD's self-assembly into the tetrameric and higher-order structures. These results indicate that the dynamic oligomerization status potentially regulates ACMSD activity and that SEC-SAXS coupled with X-ray crystallography is a powerful tool for studying protein self-association.
登録者
  • Yu Yang (University of Texas at San Antonio, San Antonia, TX, USA)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2961
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.250 / P-value: 0.063313
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試料

試料名称: Mutant 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase, H110A tetramer, at pH 8.5
バッファ名称: 50 mM Tris, 5 mM DTT / pH: 8.5
要素 #1627名称: ACMSDAminocarboxymuconate-semialdehyde decarboxylase
タイプ: protein
記述: 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase
分子量: 39.661 / 分子数: 4 / 由来: Pseudomonas fluorescens / 参照: UniProt: Q83V25
配列: MGHHHHHHHH HHSSGHIEGR HMKKPRIDMH SHFFPRISEQ EAAKFDANHA PWLQVSAKGD TGSIMMGKNN FRPVYQALWD PAFRIEEMDA QGVDVQVTCA TPVMFGYTWE ANKAAQWAER MNDFALEFAA HNPQRIKVLA QVPLQDLDLA CKEASRAVAA GHLGIQIGNH ...配列:
MGHHHHHHHH HHSSGHIEGR HMKKPRIDMH SHFFPRISEQ EAAKFDANHA PWLQVSAKGD TGSIMMGKNN FRPVYQALWD PAFRIEEMDA QGVDVQVTCA TPVMFGYTWE ANKAAQWAER MNDFALEFAA HNPQRIKVLA QVPLQDLDLA CKEASRAVAA GHLGIQIGNH LGDKDLDDAT LEAFLTHCAN EDIPILVHPW DMMGGQRMKK WMLPWLVAMP AETQLAILSL ILSGAFERIP KSLKICFGHG GGSFAFLLGR VDNAWRHRDI VREDCPRPPS EYVDRFFVDS AVFNPGALEL LVSVMGEDRV MLGSDYPFPL GEQKIGGLVL SSNLGESAKD KIISGNASKF FNINV

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実験情報

ビーム設備名称: Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) BL4-2
地域: Menlo Park, CA / : USA / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.1228 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.5 mm
検出器名称: Pilatus3 X 1M / Pixsize x: 0.172 mm
スキャン
タイトル: Mutant 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase, H110A tetramer, at pH 8.5
測定日: 2018年7月15日 / 保管温度: 25 °C / セル温度: 25 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 500 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.014 0.3003
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 409 /
MinMax
Q0.00654362 0.145407
P(R) point1 409
R0 190
結果
カーブのタイプ: sec /
実験値Porod
分子量158.8 kDa148.8 kDa
体積-238 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I013.77 0.19 13.309 0.376
慣性半径, Rg 5.6 nm0.08 5.22 nm0.195

MinMax
D-19
Guinier point1 31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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