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万見
- PDB-6mfs: Mouse talin1 residues 1-138 fused to residues 169-400 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mfs
タイトルMouse talin1 residues 1-138 fused to residues 169-400 in complex with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2)
要素Talin-1 fusion
キーワードCELL ADHESION / angiogenesis / integrin activation / phospholipids / phosphoinositides / talin activation
機能・相同性
機能・相同性情報


GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Platelet degranulation / vinculin binding / integrin activation ...GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Platelet degranulation / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / phosphatidylserine binding / ruffle / phosphatidylinositol binding / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / platelet aggregation / ruffle membrane / cell-cell adhesion / actin filament binding / integrin binding / cytoskeleton / focal adhesion / cell surface / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Talin, R4 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM ...: / Talin, R4 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Phosphotyrosine-binding domain / Acyl-CoA Binding Protein / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PIO / PHOSPHATE ION / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Izard, T. / Chinthalapudi, K. / Rangarajan, E.S.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: The interaction of talin with the cell membrane is essential for integrin activation and focal adhesion formation.
著者: Chinthalapudi, K. / Rangarajan, E.S. / Izard, T.
履歴
登録2018年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Talin-1 fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0025
ポリマ－42,9711
非ポリマー1,0314
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.686, 73.055, 162.342
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Talin-1 fusion


分子量: 42970.520 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tln1, Tln / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21, BL21 / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P26039
#2: 化合物 ChemComp-PIO / [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / dioctanoyl l-alpha-phosphatidyl-d-myo-inositol 4,5-diphosphate / 1-O-(1-O,2-O-ジオクタノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)-D-myo-イノシト-ル4,5-ビスりん酸


分子量: 746.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H49O19P3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.24 % / 解説: Plates
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 18-25% PEG 3350, 200 mM Ammonium citrate pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→40.59 Å / Num. obs: 11685 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 69.28 Å2 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSNov 1 2016データ削減
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
Aimlessデータスケーリング
PHASER0.5.32位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IVF

3ivf


解像度: 2.85→22.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.821 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.769 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.441
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 562 4.88 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.239 11527 99.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 74.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--55.6808 Å20 Å20 Å2
2--29.3704 Å20 Å2
3---26.3104 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→22.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3000 0 50 122 3172
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013103HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.114178HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1500SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes517HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3103HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.43
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion394SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3417SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.89 Å / Total num. of bins used: 28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3128 -4.37 %
Rwork0.309 394 -
all0.3092 412 -
obs--99.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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