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- PDB-6mel: Succinyl-CoA synthase from Campylobacter jejuni -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mel
タイトルSuccinyl-CoA synthase from Campylobacter jejuni
要素
  • Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta
  • Succinate--CoA ligase subunit alpha
キーワードLIGASE / Succinyl-CoA synthase / structural genomics / CPX_90676_90715 / IDP90715 / IDP90676 / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / : / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Maltseva, N. / Jedrzejczak, R. / Satchell, K.J.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201200026C 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700060C 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Succinyl-CoA synthase from Campylobacter jejuni
著者: Osipiuk, J. / Maltseva, N. / Jedrzejczak, R. / Satchell, K.J.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2018年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate--CoA ligase subunit alpha
B: Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,8834
ポリマ－72,6552
非ポリマー2282
水8,269459
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area27340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.072, 123.072, 146.788
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Succinate--CoA ligase subunit alpha


分子量: 30851.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: DDV82_04720, DDV86_02895 / プラスミド: pMCSG92 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A2U0Q9D2, UniProt: Q0PAY2*PLUS
#2: タンパク質 Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta / Succinyl-CoA synthetase subunit beta / SCS-beta


分子量: 41803.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (strain RM1221) (カンピロバクター)
株: RM1221 / 遺伝子: sucC, CJE0637 / プラスミド: pMCSG92 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5HVN3, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 459 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.16 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.0 M sodium citrate, 0.1 M cacodylate buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月28日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 80196 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 1.435 / Net I/av σ(I): 28.4 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.06-2.18.10.9491.839600.670.3521.0140.74299.9
2.1-2.139.80.78939540.8130.2630.8320.682100
2.13-2.17100.6739900.8620.2220.7070.722100
2.17-2.22100.5839530.8990.1920.6110.761100
2.22-2.279.90.51439550.9130.1720.5420.86100
2.27-2.329.90.42839830.9350.1430.4520.873100
2.32-2.389.60.36539940.9510.1240.3860.956100
2.38-2.448.90.32639390.9540.1150.3461.014100
2.44-2.5110.30.28640160.9690.0930.3011.129100
2.51-2.610.20.2539820.9770.0820.2631.294100
2.6-2.6910.20.21939710.980.0720.2311.47100
2.69-2.8100.18940100.9830.0630.1991.588100
2.8-2.929.60.16739860.9840.0570.1771.843100
2.92-3.089.50.15240110.9850.0520.162.10699.9
3.08-3.2710.30.13440000.990.0440.1412.309100
3.27-3.5210.20.11940380.9920.0390.1262.4100
3.52-3.889.50.10340380.9930.0350.1092.284100
3.88-4.4410.20.08640580.9960.0280.0912.041100
4.44-5.599.80.07141030.9970.0240.0751.777100
5.59-509.40.04842550.9990.0170.0511.59199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JKJ

1jkj


解像度: 2.06→48.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 5.087 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.099
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1753 4010 5 %RANDOM
Rwork0.1497 ---
obs0.151 76144 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.01 Å2 / Biso mean: 46.019 Å2 / Biso min: 30.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20.15 Å20 Å2
2--0.31 Å2-0 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.06→48.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5031 0 14 459 5504
Biso mean--42.62 52.22 -
残基数----675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0145210
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175065
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5171.6477041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0041.64611847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9535701
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.51525.238210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.15315968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1021512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2715
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02889
LS精密化 シェル解像度: 2.056→2.109 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 254 -
Rwork0.246 5562 -
all-5816 -
obs--99.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2423-0.22110.11750.4503-0.08320.3602-0.014-0.00640.0647-0.027-0.0462-0.05120.00460.06190.06020.01460.01380.0030.02770.00490.026631.846979.0779-19.7102
20.2191-0.0071-0.01640.0734-0.0940.4504-0.0392-0.01820.0074-0.0268-0.02070.00720.0538-0.01330.060.02310.00360.00080.02-0.0140.01697.881866.6328-10.429
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 601
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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