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Yorodumi- PDB-3ufx: Thermus aquaticus succinyl-CoA synthetase in complex with GDP-Mn2+ -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ufx | ||||||
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Title | Thermus aquaticus succinyl-CoA synthetase in complex with GDP-Mn2+ | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / ATP-grasp fold | ||||||
Function / homology | Function and homology information succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / magnesium ion binding / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus aquaticus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.35 Å | ||||||
Authors | Fraser, M.E. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2012 Title: Biochemical and structural characterization of the GTP-preferring succinyl-CoA synthetase from Thermus aquaticus. Authors: Joyce, M.A. / Hayakawa, K. / Wolodko, W.T. / Fraser, M.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ufx.cif.gz | 509 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3ufx.ent.gz | 415.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ufx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uf/3ufx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uf/3ufx | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30755.527 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus aquaticus (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P09143*PLUS, Ligases; Forming carbon-sulfur bonds; Acid-thiol ligases #2: Protein | Mass: 42917.609 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus aquaticus (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P25126*PLUS, Ligases; Forming carbon-sulfur bonds; Acid-thiol ligases #3: Chemical | ChemComp-GDP / #4: Chemical | ChemComp-MN / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.87 Å3/Da / Density % sol: 57.16 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.4 Details: 10% PEG3350, 100 mM MES, 200 mM potassium chloride, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.1159 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Oct 19, 2005 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Kohzu double flat crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1159 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.35→200 Å / Num. all: 120106 / Num. obs: 120106 / % possible obs: 86.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Χ2: 1.514 / Net I/σ(I): 8.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 0.521 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.157 / Cor.coef. Io to Ic: 0.155
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 1JKJ AND 1OI7 Resolution: 2.35→50.994 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.77 / FOM work R set: 0.8085 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.29 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.72 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.3 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 139.1 Å2 / Biso mean: 42.4683 Å2 / Biso min: 11.05 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→50.994 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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