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- PDB-6m3q: Crystal structure of AnkB/beta4-spectrin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m3q
タイトルCrystal structure of AnkB/beta4-spectrin complex
要素
  • Ankyrin-2
  • Spectrin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between L1 and Ankyrins / protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / NCAM signaling for neurite out-growth / spectrin / protein localization to M-band / clustering of voltage-gated sodium channels / T-tubule organization / SA node cell action potential ...Interaction between L1 and Ankyrins / protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / NCAM signaling for neurite out-growth / spectrin / protein localization to M-band / clustering of voltage-gated sodium channels / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / COPI-mediated anterograde transport / paranodal junction assembly / central nervous system projection neuron axonogenesis / protein localization to organelle / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / potassium channel activator activity / RAF/MAP kinase cascade / A band / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / cell body fiber / channel activator activity / atrial cardiac muscle cell action potential / phosphorylation-dependent protein binding / regulation of SA node cell action potential / protein localization to endoplasmic reticulum / cardiac conduction / paranode region of axon / cytoskeletal anchor activity / atrial septum development / axon hillock / actin filament capping / ventricular cardiac muscle cell action potential / axon initial segment / costamere / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / response to methylmercury / juxtaparanode region of axon / positive regulation of multicellular organism growth / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of calcium ion transport / node of Ranvier / fertilization / regulation of cardiac muscle cell contraction / M band / protein localization to cell surface / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / adult walking behavior / ankyrin binding / negative regulation of heart rate / neuromuscular process / spectrin binding / neuromuscular junction development / transmission of nerve impulse / adult behavior / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of calcium ion transport / intercalated disc / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / phosphatase binding / regulation of sodium ion transport / COPI-mediated anterograde transport / T-tubule / axonogenesis / regulation of heart rate / protein localization to plasma membrane / sensory perception of sound / sarcolemma / PML body / phospholipid binding / recycling endosome / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / endocytosis / intracellular protein localization / protein transport / actin binding / ATPase binding / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / early endosome / neuron projection / lysosome / protein stabilization / apical plasma membrane / axon / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #2660 / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #30 / Pleckstrin homology domain, spectrin-type / Pleckstrin homology domain 9 / Pleckstrin homology domain / Spectrin, beta subunit / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 ...Immunoglobulin-like - #2660 / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #30 / Pleckstrin homology domain, spectrin-type / Pleckstrin homology domain 9 / Pleckstrin homology domain / Spectrin, beta subunit / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Ankyrin repeats (many copies) / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin beta chain / Ankyrin-2 / Spectrin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.436 Å
データ登録者Li, J. / Chen, K. / Zhu, R. / Zhang, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Structural Basis Underlying Strong Interactions between Ankyrins and Spectrins.
著者: Li, J. / Chen, K. / Zhu, R. / Zhang, M.
履歴
登録2020年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Ankyrin-2
F: Spectrin beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1102
ポリマ－90,1102
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area37470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.900, 110.485, 131.675
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 53232.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANK2, ANKB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01484
#2: タンパク質 Spectrin beta chain


分子量: 36877.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sptbn4, Spnb4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8VIE5, UniProt: E9PX29*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.37 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 25% w/v pentaerythritol propoxylate 629 (17/8 PO/OH), 50 mM magnesium chloride and 0.1 M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97799 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97799 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 14141 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 62.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.255 / Rpim(I) all: 0.106 / Rrim(I) all: 0.277 / Χ2: 1.799 / Net I/σ(I): 4.4 / Num. measured all: 94782
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.4-3.466.20.7676860.6610.3250.8351.56698.4
3.46-3.526.10.6326800.6530.2710.691.58597.4
3.52-3.596.20.5446860.7310.2330.5931.92999.7
3.59-3.6660.5186910.7930.230.5692.11199.1
3.66-3.745.80.5396820.7270.2440.5941.74798.6
3.74-3.836.30.6556890.7860.2810.7151.61899.9
3.83-3.926.80.6817050.8620.2820.7381.647100
3.92-4.036.90.5746980.9010.2350.6211.766100
4.03-4.156.80.4897200.9010.2020.531.873100
4.15-4.286.90.3466820.9580.1420.3742.028100
4.28-4.446.90.3077090.9570.1260.3332.21799.9
4.44-4.6170.3026890.9610.1230.3272.01100
4.61-4.827.20.2417090.9780.0970.261.87100
4.82-5.087.20.2297100.9680.0920.2471.796100
5.08-5.47.20.247230.9790.0960.2591.675100
5.4-5.817.20.2456990.9720.0980.2641.572100
5.81-6.47.10.2367340.9670.0950.2551.586100
6.4-7.327.10.1627200.9870.0650.1751.708100
7.32-9.216.80.0887410.9960.0360.0951.911100
9.21-506.30.0477880.9980.020.0511.76598.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4D8O, 3KBT

4d8o

3kbt


解像度: 3.436→35.357 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3071 667 4.75 %
Rwork0.2522 --
obs0.2548 14056 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 242.21 Å2 / Biso mean: 63.1711 Å2 / Biso min: 20.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.436→35.357 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5445 0 0 0 5445
残基数----754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0647584
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05915
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008984
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4973300
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.4361-3.70120.36241240.3098245592
3.7012-4.07320.37951410.2974265399
4.0732-4.66140.29591150.24432721100
4.6614-5.86850.26161410.22942709100
5.8685-35.3570.28011460.22292851100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.42661.3710.14484.2453-1.17222.968-0.4634-0.81720.0411-0.22270.3113-0.42870.041-0.45580.01920.35040.0899-0.11020.4187-0.07590.350228.204-24.622-8.921
23.5001-1.00330.54630.86710.17162.17180.02550.1505-0.50290.06390.048-0.10780.250.2063-0.0740.42940.03560.02260.29850.03830.208618.506-18.316-22.137
31.1070.00040.28061.19750.46533.5711-0.0566-0.28520.3320.02660.01070.1126-0.0381-0.57030.05170.27140.05840.03870.37410.02640.2792-3.947-5.919-20.652
40.7132-0.92-0.29716.00581.73771.84930.1524-0.35160.2735-0.2423-0.14590.2797-0.5255-0.0650.00540.75870.0821-0.04490.7177-0.04320.441123.71722.0887.923
52.6207-0.354-1.69090.71530.85881.6708-0.18320.1803-0.37840.0444-0.0252-1.11550.41630.1848-0.30650.48730.1582-0.01280.5483-0.09150.970651.804-27.035-12.909
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN E AND RESID 954:993 )E954 - 993
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN E AND RESID 994:1157 )E994 - 1157
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN E AND RESID 1158:1458 )E1158 - 1458
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN F AND RESID 1584:1762 )F1584 - 1762
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN F AND RESID 1763:1897 )F1763 - 1897

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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