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万見
- PDB-5wch: Crystal structure of the catalytic domain of human USP9X -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wch
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of human USP9X
要素Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / co-SMAD binding / female gamete generation / monoubiquitinated protein deubiquitination / positive regulation of TORC2 signaling / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair ...cytosolic ciliogenesis / K11-linked deubiquitinase activity / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / co-SMAD binding / female gamete generation / monoubiquitinated protein deubiquitination / positive regulation of TORC2 signaling / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / axon extension / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / RHOV GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / molecular sequestering activity / cilium assembly / protein deubiquitination / BMP signaling pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cysteine-type peptidase activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / chromosome segregation / Peroxisomal protein import / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / neuron migration / positive regulation of protein binding / rhythmic process / intracellular protein localization / cell migration / growth cone / amyloid fibril formation / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cilium / Amyloid fiber formation / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / centrosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases, Ubiquitin-like 1 / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases, Ubiquitin-like 1 / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 9X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dong, A. / Zhang, Q. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure and activity-based labeling reveal the mechanisms for linkage-specific substrate recognition by deubiquitinase USP9X.
著者: Paudel, P. / Zhang, Q. / Leung, C. / Greenberg, H.C. / Guo, Y. / Chern, Y.H. / Dong, A. / Li, Y. / Vedadi, M. / Zhuang, Z. / Tong, Y.
履歴
登録2017年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22019年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
B: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
C: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
D: Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,4959
ポリマ－194,2334
非ポリマー2625
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.372, 79.048, 131.933
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.760, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 1633 - 1638 / Label seq-ID: 84 - 89

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1CC
2AA

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.036661, -0.991269, -0.126655), (-0.992919, 0.021801, 0.116778), (-0.112997, 0.130039, -0.985049)9.03865, 3.21446, 63.1707

-
要素

#1: タンパク質
Probable ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase FAF-X / Deubiquitinating enzyme FAF-X / Fat facets in mammals / hFAM / Fat facets protein-related / X- ...Deubiquitinating enzyme FAF-X / Fat facets in mammals / hFAM / Fat facets protein-related / X-linked / Ubiquitin thioesterase FAF-X / Ubiquitin-specific protease 9 / X chromosome / Ubiquitin-specific-processing protease FAF-X


分子量: 48558.309 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1551-1970 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP9X, DFFRX, FAM, USP9 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: Q93008, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.57 % / Mosaicity: 1.027 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M Diammonium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 52761 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.14 / Χ2: 1.106 / Net I/σ(I): 6.4 / Num. measured all: 239510
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.544.20.86326230.6390.4630.9830.75295.6
2.54-2.594.40.8210.6780.4280.930.74296.4
2.59-2.644.50.7930.6950.4090.8950.77195.1
2.64-2.694.50.6350.7490.3280.7170.76296.8
2.69-2.754.50.5790.7890.2980.6530.77294.7
2.75-2.824.50.4870.8290.2510.5490.79695.5
2.82-2.894.50.4070.8970.2090.4590.83395.5
2.89-2.964.50.3240.9180.1660.3650.85995
2.96-3.054.50.280.9390.1440.3160.9394.3
3.05-3.154.50.2250.9610.1160.2530.94694.5
3.15-3.264.50.1790.9760.0920.2021.02394.7
3.26-3.394.50.1490.9770.0770.1681.15594.4
3.39-3.554.50.1180.9850.0610.1331.21694.9
3.55-3.734.50.1060.9880.0540.1191.27595.7
3.73-3.974.50.0960.9910.050.1091.3497.6
3.97-4.274.50.0830.9920.0420.0931.42999.4
4.27-4.74.70.0770.9940.0380.0861.60399.5
4.7-5.384.90.0780.9940.0370.0871.50899.5
5.38-6.784.80.0830.9940.0390.0921.40699.4
6.78-504.80.0640.9960.0310.0711.68298.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0124精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / WRfactor Rfree: 0.2491 / WRfactor Rwork: 0.199 / FOM work R set: 0.7769 / SU B: 11.478 / SU ML: 0.251 / SU R Cruickshank DPI: 0.6062 / SU Rfree: 0.3087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.599 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2607 1087 2.1 %RANDOM
Rwork0.2072 ---
obs0.2084 51658 96.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 117 Å2 / Biso mean: 45.341 Å2 / Biso min: 21.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.63 Å20 Å20.67 Å2
2---2.29 Å20 Å2
3---3.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10716 0 5 40 10761
Biso mean--31.96 35.7 -
残基数----1354
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01911013
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210079
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2261.94114876
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.872323046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.35351341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43223.752541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.814151802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7321564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212629
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022738
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: C / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
15MEDIUM POSITIONAL0.020.5
36TIGHT THERMAL2.030.5
15MEDIUM THERMAL2.222
LS精密化 シェル解像度: 2.504→2.569 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 73 -
Rwork0.317 3622 -
all-3695 -
obs--91.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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