[日本語] English
万見
- PDB-6m3p: Crystal structure of AnkG/beta2-spectrin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m3p
タイトルCrystal structure of AnkG/beta2-spectrin complex
要素
  • Ankyrin-3
  • Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between L1 and Ankyrins / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / regulation of protein targeting / maintenance of protein location in plasma membrane / regulation of SMAD protein signal transduction / RHOV GTPase cycle / membrane assembly / RHOU GTPase cycle ...Interaction between L1 and Ankyrins / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / regulation of protein targeting / maintenance of protein location in plasma membrane / regulation of SMAD protein signal transduction / RHOV GTPase cycle / membrane assembly / RHOU GTPase cycle / central nervous system formation / NCAM signaling for neurite out-growth / protein localization to axon / cuticular plate / spectrin / clustering of voltage-gated sodium channels / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / regulation of potassium ion transport / spectrin-associated cytoskeleton / COPI-mediated anterograde transport / magnesium ion homeostasis / positive regulation of membrane potential / RAF/MAP kinase cascade / phosphorylation-dependent protein binding / plasma membrane organization / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / positive regulation of cation channel activity / maintenance of protein location in cell / axon initial segment / paranode region of axon / positive regulation of sodium ion transport / Golgi to plasma membrane protein transport / negative regulation of endocytosis / actin filament capping / node of Ranvier / costamere / cellular response to magnesium ion / anterograde axonal transport / M band / ankyrin binding / neuromuscular junction development / cortical actin cytoskeleton / spectrin binding / cortical cytoskeleton / axon development / intercalated disc / response to immobilization stress / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / axolemma / positive regulation of protein targeting to membrane / neuronal action potential / endomembrane system / axon cytoplasm / T-tubule / cytoskeletal protein binding / positive regulation of interleukin-2 production / axonogenesis / basal plasma membrane / sarcoplasmic reticulum / central nervous system development / cell projection / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / axon guidance / synapse organization / establishment of protein localization / neuromuscular junction / structural constituent of cytoskeleton / phospholipid binding / sarcolemma / Z disc / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / actin filament binding / cell junction / GTPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / actin cytoskeleton organization / postsynapse / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / lysosome / cytoskeleton / calmodulin binding / cadherin binding / neuron projection / axon / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface
類似検索 - 分子機能
Ankyrin-3, death domain / Pleckstrin homology domain, spectrin-type / Pleckstrin homology domain 9 / Pleckstrin homology domain / Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain ...Ankyrin-3, death domain / Pleckstrin homology domain, spectrin-type / Pleckstrin homology domain 9 / Pleckstrin homology domain / Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Ankyrin repeats (many copies) / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin-3 / Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.312 Å
データ登録者Li, J. / Chen, K. / Zhu, R. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)16100517 香港
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Structural Basis Underlying Strong Interactions between Ankyrins and Spectrins.
著者: Li, J. / Chen, K. / Zhu, R. / Zhang, M.
履歴
登録2020年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: Ankyrin-3
A: Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1
C: Ankyrin-3
B: Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,2534
ポリマ－183,2534
非ポリマー00
水00
1
E: Ankyrin-3
A: Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6272
ポリマ－91,6272
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area37590 Å2
手法PISA
2
C: Ankyrin-3
B: Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6272
ポリマ－91,6272
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area37270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.277, 66.305, 160.926
Angle α, β, γ (deg.)99.470, 99.780, 100.870
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
12(chain C and (resid 960 through 1125 or (resid 1126...
22(chain E and (resid 960 through 1040 or (resid 1041...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ALAALATHRTHRchain AAB11 - 32011 - 320
211ALAALATHRTHRchain BBD11 - 32011 - 320
112VALVALLYSLYS(chain C and (resid 960 through 1125 or (resid 1126...CC960 - 112510 - 175
122GLNGLNGLUGLU(chain C and (resid 960 through 1125 or (resid 1126...CC1126 - 1127176 - 177
132VALVALHISHIS(chain C and (resid 960 through 1125 or (resid 1126...CC960 - 142210 - 473
142VALVALHISHIS(chain C and (resid 960 through 1125 or (resid 1126...CC960 - 142210 - 473
152VALVALHISHIS(chain C and (resid 960 through 1125 or (resid 1126...CC960 - 142210 - 473
162VALVALHISHIS(chain C and (resid 960 through 1125 or (resid 1126...CC960 - 142210 - 473
212VALVALPHEPHE(chain E and (resid 960 through 1040 or (resid 1041...EA960 - 104010 - 90
222LEULEULEULEU(chain E and (resid 960 through 1040 or (resid 1041...EA104191

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Ankyrin-3 / ANK-3 / Ankyrin-G


分子量: 54560.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ank3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O70511
#2: タンパク質 Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1 / Beta-II spectrin / Embryonic liver fodrin / Fodrin beta chain


分子量: 37066.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sptbn1, Elf, Spnb-2, Spnb2, Sptb2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q62261

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.37 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 10% w/v polyethylene glycol 6,000, 5% v/v (+/-)-2-methyl-2,4-pentanediol and 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 37513 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.088 / Rrim(I) all: 0.131 / Χ2: 0.554 / Net I/σ(I): 2.6 / Num. measured all: 103394
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
3.3-3.362.518150.5660.8910.4197.7
3.36-3.422.618690.6480.7450.41797.5
3.42-3.482.719620.6960.640.44897.70.898
3.48-3.552.517970.7910.4860.42297.40.6650.829
3.55-3.632.519130.8460.4160.43897.50.5650.706
3.63-3.722.718500.9140.3160.42297.30.4510.554
3.72-3.812.918940.9260.2980.43797.90.4310.527
3.81-3.912.918640.7230.2650.46997.10.3770.464
3.91-4.032.918480.9710.1840.4297.50.2720.33
4.03-4.162.919450.9790.1480.44497.80.2160.263
4.16-4.312.918170.9820.1240.43197.20.1840.223
4.31-4.482.918680.9860.0940.40796.80.1390.169
4.48-4.682.919200.9920.070.40897.20.1020.125
4.68-4.932.817990.9930.0670.41796.70.0970.119
4.93-5.242.818630.9930.0590.38596.70.0840.104
5.24-5.642.718660.9880.0670.51696.60.0950.117
5.64-6.212.518720.9890.0650.40198.20.0880.11
6.21-7.12.619110.9890.050.48699.40.0690.086
7.1-8.942.819290.9960.0270.52399.50.0390.047
8.94-50319110.8020.0352.43399.60.0430.056

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.15.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4D8O, 3KBT

4d8o

3kbt


解像度: 3.312→44.995 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 37.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2951 1723 4.69 %
Rwork0.2545 35004 -
obs0.2563 36727 95.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 221.74 Å2 / Biso mean: 107.5895 Å2 / Biso min: 36.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.312→44.995 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10198 0 0 0 10198
残基数----1450
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1806X-RAY DIFFRACTION3.522TORSIONAL
12B1806X-RAY DIFFRACTION3.522TORSIONAL
21C2506X-RAY DIFFRACTION3.522TORSIONAL
22E2506X-RAY DIFFRACTION3.522TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.312-3.40950.40381450.394234378
3.4095-3.51950.48991360.3613290294
3.5195-3.64520.4041330.3194290895
3.6452-3.79110.37011550.3069296297
3.7911-3.96350.35441690.278291796
3.9635-4.17240.34111610.2586298597
4.1724-4.43360.29821810.2416295197
4.4336-4.77550.27651570.205293197
4.7755-5.25540.22071120.2141297396
5.2554-6.01440.32751230.2667304697
6.0144-7.57160.3305920.2705307899
7.5716-44.9950.19931590.2171300899

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る