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万見
- PDB-6lys: Structure of the BAM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lys
タイトルStructure of the BAM complex
要素
  • Outer membrane protein assembly factor BamA
  • Outer membrane protein assembly factor BamB
  • Outer membrane protein assembly factor BamC
  • Outer membrane protein assembly factor BamD
  • Outer membrane protein assembly factor BamE
キーワードMEMBRANE PROTEIN / b-barrel assembly machinery (BAM) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / cell outer membrane / protein-macromolecule adaptor activity / cell adhesion / response to antibiotic / cell surface / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Glucose/ethanol/alcohol dehydrogenase, beta-propeller domain / Outer membrane protein assembly factor BamB / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamC, C-terminal / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamD / Outer membrane protein assembly factor BamE / Lipoprotein SmpA/OmlA / Outer membrane lipoprotein BamD-like ...Glucose/ethanol/alcohol dehydrogenase, beta-propeller domain / Outer membrane protein assembly factor BamB / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamC, C-terminal / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamD / Outer membrane protein assembly factor BamE / Lipoprotein SmpA/OmlA / Outer membrane lipoprotein BamD-like / Outer membrane protein assembly factor BamE domain / Outer membrane lipoprotein / BamE-like / Outer membrane protein assembly factor BamA / Pyrrolo-quinoline quinone repeat / POTRA domain, BamA/TamA-like / Surface antigen variable number repeat / Outer membrane protein assembly factor BamB / Surface antigen D15-like / POTRA domain / POTRA domain profile. / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamE / Outer membrane protein assembly factor BamA / Outer membrane protein assembly factor BamD / Outer membrane protein assembly factor BamB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Xiao, L. / Huang, Y.
引用ジャーナル: FASEB J / 年: 2021
タイトル: Structures of the β-barrel assembly machine recognizing outer membrane protein substrates.
著者: Le Xiao / Long Han / Bufan Li / Manfeng Zhang / Haizhen Zhou / Qingshan Luo / Xinzheng Zhang / Yihua Huang /
要旨: β-barrel outer membrane proteins (β-OMPs) play critical roles in nutrition acquisition, protein import/export, and other fundamental biological processes. The assembly of β-OMPs in Gram-negative ...β-barrel outer membrane proteins (β-OMPs) play critical roles in nutrition acquisition, protein import/export, and other fundamental biological processes. The assembly of β-OMPs in Gram-negative bacteria is mediated by the β-barrel assembly machinery (BAM) complex, yet its precise mechanism remains elusive. Here, we report two structures of the BAM complex in detergents and in nanodisks, and two crystal structures of the BAM complex with bound substrates. Structural analysis indicates that the membrane compositions surrounding the BAM complex could modulate its overall conformations, indicating low energy barriers between different conformational states and a highly dynamic nature of the BAM complex. Importantly, structures of the BAM complex with bound substrates and the related functional analysis show that the first β-strand of the BamA β-barrel (β1 ) in the BAM complex is associated with the last but not the first β-strand of a β-OMP substrate via antiparallel β-strand interactions. These observations are consistent with the β-signal hypothesis during β-OMP biogenesis, and suggest that the β1 strand in the BAM complex may interact with the last β-strand of an incoming β-OMP substrate upon their release from the chaperone-bound state.
履歴
登録2020年2月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer membrane protein assembly factor BamA
B: Outer membrane protein assembly factor BamB
D: Outer membrane protein assembly factor BamD
E: Outer membrane protein assembly factor BamE
C: Outer membrane protein assembly factor BamC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,4785
ポリマ－211,4785
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13490 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area69750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.073, 117.073, 429.093
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamA / Omp85


分子量: 90643.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: bamA, yaeT, yzzN, yzzY, b0177, JW0172 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A940
#2: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamB


分子量: 42961.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: bamB, yfgL, b2512, JW2496 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P77774
#3: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamD


分子量: 27858.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: bamD, yfiO, b2595, JW2577 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AC02
#4: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamE


分子量: 13139.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: bamE, smpA, b2617, JW2598 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A937
#5: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamC


分子量: 36875.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: bamC, dapX, nlpB, b2477, JW2462 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A903
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.62 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 27-30% PEG 400, 100mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97919 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. obs: 53217 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 3.05→3.16 Å / Num. unique obs: 3492 / CC1/2: 0.904

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D0O

5d0o


解像度: 3.05→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 20.651 / SU ML: 0.352 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.266 / ESU R Free: 0.428 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2844 2790 5 %RANDOM
Rwork0.2428 ---
obs0.2448 53217 96.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 209.75 Å2 / Biso mean: 91.413 Å2 / Biso min: 62.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.16 Å20 Å20 Å2
2--5.16 Å2-0 Å2
3----10.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.05→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12196 0 0 0 12196
残基数----1582
LS精密化 シェル解像度: 3.051→3.123 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 186 -
Rwork0.361 3492 -
all-3678 -
obs--95.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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