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- PDB-4kqa: Crystal structure of the golgi casein kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kqa
タイトルCrystal structure of the golgi casein kinase
要素Protein H03A11.1
キーワードTRANSFERASE / secreted kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / manganese ion binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / extracellular region / ATP binding
類似検索 - 分子機能
FAM20, C-terminal / FAM20 / Golgi casein kinase, C-terminal, Fam20
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Extracellular serine/threonine protein kinase CeFam20
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.603 Å
データ登録者Xiao, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of the Golgi casein kinase.
著者: Xiao, J. / Tagliabracci, V.S. / Wen, J. / Kim, S.A. / Dixon, J.E.
履歴
登録2013年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22019年12月25日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_distant_solvent_atoms ...database_PDB_caveat / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein H03A11.1
B: Protein H03A11.1
C: Protein H03A11.1
D: Protein H03A11.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,11214
ポリマ－213,9514
非ポリマー4,16110
水4,882271
1
A: Protein H03A11.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5574
ポリマ－53,4881
非ポリマー1,0703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein H03A11.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5574
ポリマ－53,4881
非ポリマー1,0703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Protein H03A11.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4993
ポリマ－53,4881
非ポリマー1,0112
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Protein H03A11.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4993
ポリマ－53,4881
非ポリマー1,0112
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.786, 157.306, 168.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域: (Selection details: chain 'D' RESTRAINED TORSIONS: 7827 Histogram of differences under limit:...)

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要素

#1: タンパク質
Protein H03A11.1


分子量: 53487.758 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: CELE_H03A11.1, H03A11.1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9XTW2
#2: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12% PEG4000, 200 mM imidazole-malate (4:1), 3 mM NiCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月27日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→46.464 Å / Num. obs: 64299

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.603→46.464 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2537 6135 5.02 %
Rwork0.2168 --
obs0.2187 -98.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.603→46.464 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13850 0 270 271 14391
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7119576
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8145434
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032091
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042525
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプ
11DX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12DX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6027-2.63230.32162030.30673574X-RAY DIFFRACTION91
2.6323-2.66330.32641890.29463758X-RAY DIFFRACTION96
2.6633-2.69580.35352080.27993756X-RAY DIFFRACTION97
2.6958-2.72990.32162070.27943889X-RAY DIFFRACTION97
2.7299-2.76580.35311890.26193820X-RAY DIFFRACTION98
2.7658-2.80370.292300.24823865X-RAY DIFFRACTION99
2.8037-2.84370.29992010.25293847X-RAY DIFFRACTION98
2.8437-2.88620.30971880.25143926X-RAY DIFFRACTION99
2.8862-2.93130.282080.2453918X-RAY DIFFRACTION98
2.9313-2.97930.3141950.25273842X-RAY DIFFRACTION99
2.9793-3.03070.26262320.24833870X-RAY DIFFRACTION98
3.0307-3.08580.30231940.24393883X-RAY DIFFRACTION99
3.0858-3.14510.3032150.24953891X-RAY DIFFRACTION99
3.1451-3.20930.29822020.25183860X-RAY DIFFRACTION99
3.2093-3.27910.29112040.25333897X-RAY DIFFRACTION99
3.2791-3.35530.32121870.24373863X-RAY DIFFRACTION99
3.3553-3.43920.29272250.25033914X-RAY DIFFRACTION99
3.4392-3.53220.31571960.23873873X-RAY DIFFRACTION99
3.5322-3.63610.23281930.20783905X-RAY DIFFRACTION99
3.6361-3.75340.27342190.22053933X-RAY DIFFRACTION99
3.7534-3.88740.2511870.19473910X-RAY DIFFRACTION100
3.8874-4.0430.1942340.193896X-RAY DIFFRACTION99
4.043-4.22690.21751940.17823913X-RAY DIFFRACTION99
4.2269-4.44960.23341880.18383931X-RAY DIFFRACTION99
4.4496-4.72810.21562070.18163885X-RAY DIFFRACTION100
4.7281-5.09280.22882120.19223926X-RAY DIFFRACTION99
5.0928-5.60450.21911990.19463916X-RAY DIFFRACTION99
5.6045-6.41370.21712130.20743903X-RAY DIFFRACTION99
6.4137-8.07360.2172100.21823874X-RAY DIFFRACTION99
8.0736-46.47140.22192060.19823888X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.4164 Å / Origin y: 48.7857 Å / Origin z: 52.4373 Å
111213212223313233
T0.3261 Å2-0.0472 Å2-0.007 Å2-0.4034 Å2-0.0049 Å2--0.5801 Å2
L-0.0421 °2-0.1653 °2-0.0132 °2-0.0721 °20.0265 °2--0.0421 °2
S0.0382 Å °-0.0163 Å °-0.1639 Å °-0.0385 Å °-0.0335 Å °0.1888 Å °0.0064 Å °-0.0601 Å °-0.0077 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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