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- PDB-6lxc: X-ray structure of human PPARalpha ligand binding domain-saroglit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lxc
タイトルX-ray structure of human PPARalpha ligand binding domain-saroglitazar co-crystals obtained by delipidation and cross-seeding
要素Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear receptor / Protein-ligand complex / PPAR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / cellular response to fructose stimulus / regulation of ketone metabolic process / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of appetite / negative regulation of hepatocyte apoptotic process ...positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / cellular response to fructose stimulus / regulation of ketone metabolic process / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of appetite / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / lipoprotein metabolic process / positive regulation of fatty acid oxidation / behavioral response to nicotine / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of glycolytic process / ubiquitin conjugating enzyme binding / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / DNA-binding transcription activator activity / NFAT protein binding / negative regulation of cholesterol storage / positive regulation of ATP biosynthetic process / nuclear steroid receptor activity / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / epidermis development / phosphatase binding / positive regulation of lipid biosynthetic process / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / intracellular receptor signaling pathway / nitric oxide metabolic process / hormone-mediated signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / MDM2/MDM4 family protein binding / positive regulation of gluconeogenesis / response to nutrient / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cellular response to starvation / gluconeogenesis / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / fatty acid metabolic process / circadian regulation of gene expression / wound healing / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / transcription coactivator binding / response to insulin / Cytoprotection by HMOX1 / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear receptor activity / : / heart development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to ethanol / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / gene expression / cell differentiation / response to hypoxia / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / lipid binding / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain ...Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EWR / Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Kamata, S. / Honda, A. / Ishikawa, R. / Akahane, M. / Oyama, T. / Ishii, I.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)16H05107 日本
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2020
タイトル: PPAR alpha Ligand-Binding Domain Structures with Endogenous Fatty Acids and Fibrates.
著者: Kamata, S. / Oyama, T. / Saito, K. / Honda, A. / Yamamoto, Y. / Suda, K. / Ishikawa, R. / Itoh, T. / Watanabe, Y. / Shibata, T. / Uchida, K. / Suematsu, M. / Ishii, I.
履歴
登録2020年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2962
ポリマ－30,8561
非ポリマー4401
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12560 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)44.688, 62.484, 53.481
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor alpha


分子量: 30856.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07869
#2: 化合物 ChemComp-EWR / (2S)-2-ethoxy-3-[4-[2-[2-methyl-5-(4-methylsulfanylphenyl)pyrrol-1-yl]ethoxy]phenyl]propanoic acid


分子量: 439.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H29NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1M Tris (pH 8.5), 25%(w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月19日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→39.66 Å / Num. obs: 18306 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 24.66 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.049 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.03-2.083.60.2514.813080.9510.1550.29698.1
9.08-39.663.10.01620810.010.01995.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.03 Å39.66 Å
Translation2.03 Å39.66 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PHENIX1.11.1-2575-000精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VI8

3vi8


解像度: 2.03→32.896 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.95 / 位相誤差: 23.27
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2173 1758 5.08 %
Rwork0.1926 --
obs0.1938 18289 96.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 77.79 Å2 / Biso mean: 30.6349 Å2 / Biso min: 13.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.03→32.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2044 0 59 71 2174
Biso mean--26.68 29.27 -
残基数----257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032149
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.542901
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003370
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2871306
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0301-2.0850.29441320.236241194
2.085-2.14630.30031330.2212257296
2.1463-2.21560.3321320.2275250596
2.2156-2.29470.26611290.2157250897
2.2947-2.38660.26661530.2139259297
2.3866-2.49520.25071400.2083250997
2.4952-2.62670.21861280.2162255197
2.6267-2.79120.24141300.2239256597
2.7912-3.00650.24511560.2148247796
3.0065-3.30880.24941250.2245246293
3.3088-3.7870.20321220.1736255297
3.787-4.76890.15381280.1498260599
4.7689-32.8960.15841500.162256599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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