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- PDB-6lcb: Crystal structure of human Dishevelled1 PDZ domain with its inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lcb
タイトルCrystal structure of human Dishevelled1 PDZ domain with its inhibitor NPL3009
要素Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signaling pathway / Developmental protein / Protein binding / Dvl / INHIBITOR OF PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein localization to presynapse / Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / cochlea morphogenesis / protein localization to microtubule / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / presynapse assembly ...positive regulation of protein localization to presynapse / Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / cochlea morphogenesis / protein localization to microtubule / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / presynapse assembly / collateral sprouting / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / neurotransmitter secretion / dendritic spine morphogenesis / frizzled binding / axon extension / PCP/CE pathway / Wnt signalosome / WNT mediated activation of DVL / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / dendrite morphogenesis / neural tube development / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / clathrin-coated vesicle / regulation of postsynapse organization / neuromuscular junction development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / heart looping / outflow tract morphogenesis / neuronal dense core vesicle / receptor clustering / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / social behavior / protein localization to nucleus / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / prepulse inhibition / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of protein phosphorylation / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of DVL / RHO GTPases Activate Formins / synapse organization / axon guidance / Schaffer collateral - CA1 synapse / beta-catenin binding / small GTPase binding / positive regulation of neuron projection development / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / growth cone / cytoplasmic vesicle / microtubule / dendritic spine / postsynaptic density / protein stabilization / intracellular signal transduction / neuron projection / positive regulation of protein phosphorylation / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E83 / Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Yasukochi, S. / Numoto, N. / Tenno, N. / Tenno, T. / Ito, N. / Hiroaki, H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human Dishevelled1 PDZ domain with its inhibitor NPL3009
著者: Yasukochi, S. / Numoto, N. / Tenno, N. / Tenno, T. / Ito, N. / Hiroaki, H.
履歴
登録2019年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3333
ポリマ－10,7711
非ポリマー5622
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area5030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.375, 85.375, 46.167
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1 / Dishevelled-1 / DSH homolog 1


分子量: 10771.055 Da / 分子数: 1 / 変異: C338A,W339T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DVL1 / プラスミド: pGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14640
#2: 化合物 ChemComp-E83 / 2-[[3-[(2E)-2-[1,3-bis(oxidanylidene)-1-phenyl-butan-2-ylidene]hydrazinyl]phenyl]sulfonylamino]benzoic acid


分子量: 465.478 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H19N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.5 M Ammonium sulfate 0.1 M Sodium citrate tribasic dehydrate 1.0 M Lithium sulfate monohydrate 1.0 M Guanidine hydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 17013 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 21.45 Å2 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.47 Å / 冗長度: 13.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.64 / Num. unique obs: 2661 / CC1/2: 0.861 / Rsym value: 0.882 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LCA

6lca


解像度: 1.4→40.6 Å / SU ML: 0.1626 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.2392
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2298 850 5 %
Rwork0.2142 --
obs0.215 17013 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→40.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数614 0 38 43 695
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063751
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86771038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0651119
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043136
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.9361331
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.490.31411370.28142613X-RAY DIFFRACTION98.46
1.49-1.60.29711380.25332630X-RAY DIFFRACTION99.18
1.6-1.760.28441400.21892661X-RAY DIFFRACTION99.61
1.76-2.020.24721430.21462702X-RAY DIFFRACTION99.75
2.02-2.540.20251420.2172709X-RAY DIFFRACTION99.96
2.54-40.60.22071500.20582848X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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