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- PDB-6lbf: Crystal structure of FEM1B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lbf
タイトルCrystal structure of FEM1B
要素Protein fem-1 homolog B
キーワードPROTEIN BINDING / ubiquitination / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / branching involved in prostate gland morphogenesis / regulation of DNA damage checkpoint / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / death receptor binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity ...regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / branching involved in prostate gland morphogenesis / regulation of DNA damage checkpoint / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / death receptor binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein fem-1 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.252 Å
データ登録者Chen, X. / Liao, S. / Xu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021
タイトル: Molecular basis for arginine C-terminal degron recognition by Cul2 FEM1 E3 ligase.
著者: Chen, X. / Liao, S. / Makaros, Y. / Guo, Q. / Zhu, Z. / Krizelman, R. / Dahan, K. / Tu, X. / Yao, X. / Koren, I. / Xu, C.
履歴
登録2019年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein fem-1 homolog B
B: Protein fem-1 homolog B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1124
ポリマ－78,9202
非ポリマー1922
水00
1
A: Protein fem-1 homolog B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6523
ポリマ－39,4601
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15370 Å2
手法PISA
2
B: Protein fem-1 homolog B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4601
ポリマ－39,4601
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.810, 127.810, 143.034
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Protein fem-1 homolog B / FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic ...FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic pathway protein alpha / F1A-alpha


分子量: 39459.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FEM1B, F1AA, KIAA0396 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UK73
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.76 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 0.1M Guanidine hydrochloride, 0.8M Potassium sodium tartrate tetrahydrate, 0.5% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月21日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 19211 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.2 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 1.98 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 3.25→3.37 Å / Num. unique obs: 1893 / CC1/2: 0.606

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.252→47.678 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2525 1919 9.99 %
Rwork0.218 17292 -
obs0.2216 19211 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140 Å2 / Biso mean: 94.0095 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.252→47.678 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5084 0 10 0 5094
Biso mean--86.53 --
残基数----685
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2523-3.33360.3611330.33541196100
3.3336-3.42370.33451340.31551205100
3.4237-3.52450.32781340.2981205100
3.5245-3.63820.37671350.2811220100
3.6382-3.76820.28371370.24791234100
3.7682-3.9190.28951340.23121198100
3.919-4.09720.24471360.23151223100
4.0972-4.31310.27151360.21451223100
4.3131-4.58310.20231360.19471225100
4.5831-4.93670.25591370.20181237100
4.9367-5.43280.25861380.2061234100
5.4328-6.21750.27811400.22971267100
6.2175-7.82780.22951410.20621270100
7.8278-47.6780.19771480.1766135599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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