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- PDB-6l03: structure of PTP-MEG2 and MUNC18-1-pY145 peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l03
タイトルstructure of PTP-MEG2 and MUNC18-1-pY145 peptide complex
要素
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9
  • stxbp1-pY145 peptide
キーワードHYDROLASE / PTP-MEG2 / NSF / vesicle fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of vesicle docking / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / developmental process involved in reproduction / axon target recognition / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of presynaptic membrane / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic ...positive regulation of vesicle docking / regulation of acrosomal vesicle exocytosis / regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of glutamate secretion, neurotransmission / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / developmental process involved in reproduction / axon target recognition / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of presynaptic membrane / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / presynaptic dense core vesicle exocytosis / platelet degranulation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / regulation of synaptic vesicle priming / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle maturation / neuromuscular synaptic transmission / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / presynaptic active zone cytoplasmic component / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of mast cell degranulation / platelet alpha granule / neurotransmitter secretion / Interleukin-37 signaling / neuron projection terminus / vesicle docking involved in exocytosis / presynaptic cytosol / Neurexins and neuroligins / parallel fiber to Purkinje cell synapse / long-term synaptic depression / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / SNARE complex assembly / synaptic vesicle priming / phospholipase binding / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of protein-containing complex assembly / phagocytic vesicle / presynaptic active zone membrane / vesicle-mediated transport / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / SNARE binding / protein tyrosine phosphatase activity / secretory granule / protein localization to plasma membrane / Regulation of insulin secretion / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / cellular response to type II interferon / platelet aggregation / negative regulation of neuron projection development / response to estradiol / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynapse / protein stabilization / protein domain specific binding / axon / glutamatergic synapse / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain ...Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / : / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9 / Syntaxin-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.084 Å
データ登録者Xu, Y.F. / Chen, X. / Yu, X. / Sun, J.P.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2021
タイトル: PTP-MEG2 regulates quantal size and fusion pore opening through two distinct structural bases and substrates.
著者: Xu, Y.F. / Chen, X. / Yang, Z. / Xiao, P. / Liu, C.H. / Li, K.S. / Yang, X.Z. / Wang, Y.J. / Zhu, Z.L. / Xu, Z.G. / Zhang, S. / Wang, C. / Song, Y.C. / Zhao, W.D. / Wang, C.H. / Ji, Z.L. / ...著者: Xu, Y.F. / Chen, X. / Yang, Z. / Xiao, P. / Liu, C.H. / Li, K.S. / Yang, X.Z. / Wang, Y.J. / Zhu, Z.L. / Xu, Z.G. / Zhang, S. / Wang, C. / Song, Y.C. / Zhao, W.D. / Wang, C.H. / Ji, Z.L. / Zhang, Z.Y. / Cui, M. / Sun, J.P. / Yu, X.
履歴
登録2019年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9
F: stxbp1-pY145 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3162
ポリマ－36,3162
非ポリマー00
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.048, 84.074, 48.753
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9 / Protein-tyrosine phosphatase MEG2 / PTPase MEG2


分子量: 35208.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43378, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド stxbp1-pY145 peptide


分子量: 1107.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61764*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 4000, 0.2M KSCN, 10% ethelene glycol, 0.1M bis-tris propane

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→54.3 Å / Num. obs: 18019 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.08→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.927 / Num. unique obs: 1773

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ICZ

4icz


解像度: 2.084→54.266 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2304 896 4.98 %
Rwork0.2102 17099 -
obs0.2113 17995 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 76.9 Å2 / Biso mean: 35.7581 Å2 / Biso min: 18.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.084→54.266 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2440 0 0 79 2519
Biso mean---37.48 -
残基数----304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082494
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9683376
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005434
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.4042058
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.084-2.21450.36391330.29142813100
2.2145-2.38550.27651500.25762797100
2.3855-2.62560.28741380.24192845100
2.6256-3.00550.2671600.23572817100
3.0055-3.78650.19471520.19912846100
3.7865-54.2660.19481630.1749298199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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