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- PDB-6kyh: Crystal structure of Shank3 NTD-ANK A42K mutant in complex with HRas -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kyh
タイトルCrystal structure of Shank3 NTD-ANK A42K mutant in complex with HRas
要素
  • GTPase HRas
  • SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / Shank3 / GTPase / synaptic scaffold protein / STRUCTURAL PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of RAS in B cells / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / : ...Activation of RAS in B cells / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / : / : / VEGFR2 mediated cell proliferation / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / MET activates RAS signaling / response to interleukin-17 / FRS-mediated FGFR1 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / Tie2 Signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / regulation of cell cycle => GO:0051726 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Neurexins and neuroligins / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / NCAM signaling for neurite out-growth / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / Downstream signal transduction / synaptic receptor adaptor activity / Negative regulation of MAPK pathway / EPHB-mediated forward signaling / postsynaptic density assembly / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by SCF-KIT / RAF activation / embryonic epithelial tube formation / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of synapse structural plasticity / : / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of cell volume / structural constituent of postsynaptic density / response to isolation stress / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of grooming behavior / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / p38MAPK events / NMDA glutamate receptor clustering / vocalization behavior / CD209 (DC-SIGN) signaling / RET signaling / regulation of behavioral fear response / neuron spine / regulation of dendritic spine morphogenesis / AMPA glutamate receptor clustering / dendritic spine morphogenesis / neural precursor cell proliferation / brain morphogenesis / positive regulation of Ras protein signal transduction / locomotion / positive regulation of ruffle assembly / regulation of long-term synaptic potentiation / long-term synaptic depression / negative regulation of GTPase activity / DAP12 signaling / exploration behavior / ciliary membrane / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of miRNA metabolic process / regulation of postsynapse organization / T-helper 1 type immune response / regulation of long-term synaptic depression / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of wound healing / positive regulation of dendritic spine development / defense response to protozoan / locomotory exploration behavior / associative learning / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / social behavior / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / positive regulation of protein targeting to membrane / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / : / synapse assembly / ionotropic glutamate receptor binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / small monomeric GTPase / G protein activity / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of GTPase activity / liver development
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain ...: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Small GTPase / Ras family / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Ankyrin repeats (3 copies) / PDZ superfamily / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Cai, Q. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE-M09-12 香港
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Shank3 Binds to and Stabilizes the Active Form of Rap1 and HRas GTPases via Its NTD-ANK Tandem with Distinct Mechanisms.
著者: Cai, Q. / Hosokawa, T. / Zeng, M. / Hayashi, Y. / Zhang, M.
履歴
登録2019年9月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
B: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
C: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
D: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
F: GTPase HRas
G: GTPase HRas
H: GTPase HRas
E: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,41516
ポリマ－238,2298
非ポリマー2,1868
水00
1
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
E: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1044
ポリマ－59,5572
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
F: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1044
ポリマ－59,5572
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
G: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1044
ポリマ－59,5572
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
H: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1044
ポリマ－59,5572
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.569, 154.464, 116.949
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.350, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D
17F
27G
18F
28H
19F
29E
110G
210H
111G
211E
112H
212E

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHEARGARGAA7 - 3556 - 354
21PHEPHEARGARGBB7 - 3556 - 354
12PHEPHEARGARGAA7 - 3556 - 354
22PHEPHEARGARGCC7 - 3556 - 354
13PHEPHEARGARGAA7 - 3556 - 354
23PHEPHEARGARGDD7 - 3556 - 354
14PHEPHEARGARGBB7 - 3556 - 354
24PHEPHEARGARGCC7 - 3556 - 354
15PHEPHEARGARGBB7 - 3556 - 354
25PHEPHEARGARGDD7 - 3556 - 354
16PHEPHEARGARGCC7 - 3556 - 354
26PHEPHEARGARGDD7 - 3556 - 354
17METMETGLNGLNFE1 - 1655 - 169
27METMETGLNGLNGF1 - 1655 - 169
18METMETGLNGLNFE1 - 1655 - 169
28METMETGLNGLNHG1 - 1655 - 169
19METMETGLNGLNFE1 - 1655 - 169
29METMETGLNGLNEH1 - 1655 - 169
110METMETHISHISGF1 - 1665 - 170
210METMETHISHISHG1 - 1665 - 170
111METMETHISHISGF1 - 1665 - 170
211METMETHISHISEH1 - 1665 - 170
112METMETHISHISHG1 - 1665 - 170
212METMETHISHISEH1 - 1665 - 170

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

-
要素

#1: タンパク質
SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Shank3 / Proline-rich synapse-associated protein 2 / ProSAP2 / SPANK-2


分子量: 40254.496 Da / 分子数: 4 / 断片: NTD-ANK tandem / 変異: A42K,L231R,F304Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Shank3, Kiaa1650, Prosap2 / プラスミド: pET32M3C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4ACU6
#2: タンパク質
GTPase HRas / H-Ras-1 / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 19302.668 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hras, Hras1 / プラスミド: pETM3C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61411
#3: 化合物
ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.62 % / Mosaicity: 1.279 ° / Mosaicity esd: 0.026 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M bicine (pH8.5), 3% Dextran sulfate sodium salt, 15% PEG 20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.91904 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月24日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91904 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 40509 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Rpim(I) all: 0.147 / Rrim(I) all: 0.276 / Χ2: 0.492 / Net I/σ(I): 2.2 / Num. measured all: 137645
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.3-3.363.20.73720060.5460.4830.8840.41798.9
3.36-3.4230.66920250.5070.4620.8160.42699.2
3.42-3.4830.5720200.6420.3850.6910.44898.6
3.48-3.553.40.56320000.6930.3560.6680.4499.9
3.55-3.633.60.50820280.7760.3110.5970.4399.5
3.63-3.723.60.39720170.8390.2440.4670.44899.7
3.72-3.813.60.38220150.8430.2340.4490.44699.7
3.81-3.913.60.32220190.8930.1970.3780.48399.3
3.91-4.033.60.2720480.9190.1660.3180.47899.8
4.03-4.163.50.23920220.9270.1480.2820.47399.6
4.16-4.313.50.2120110.9490.1310.2480.48399.2
4.31-4.483.50.17920320.9610.1110.2110.50499.5
4.48-4.683.40.16719920.9680.1050.1980.49699
4.68-4.933.20.16220210.9620.1060.1950.51498.7
4.93-5.2430.16520060.9590.1140.2020.50398.8
5.24-5.643.60.18520420.9610.1140.2180.47299.8
5.64-6.213.60.1720630.9710.1050.20.48599.8
6.21-7.13.50.14720250.970.0910.1730.49499.8
7.1-8.943.30.08720590.990.0550.1030.58899
8.94-503.20.06520580.9920.0430.0780.83598.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5G4X, 6AMB

5g4x

6amb


解像度: 3.3→46.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / WRfactor Rfree: 0.2323 / WRfactor Rwork: 0.2029 / FOM work R set: 0.7542 / SU B: 36.853 / SU ML: 0.562 / SU Rfree: 0.5648 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.565 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2567 1980 4.9 %RANDOM
Rwork0.2269 ---
obs0.2283 38498 98.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 152.19 Å2 / Biso mean: 53.413 Å2 / Biso min: 21.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.03 Å2-0 Å2-0.89 Å2
2---0.88 Å2-0 Å2
3---2.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→46.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16297 0 132 0 16429
Biso mean--67.87 --
残基数----2061
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01316749
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01715253
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4821.64922707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5371.58235347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.92552053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.35222.033984
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.59152828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.81315136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.22137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0218943
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023569
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A106300.13
12B106300.13
21A105450.14
22C105450.14
31A105210.14
32D105210.14
41B105350.14
42C105350.14
51B105120.14
52D105120.14
61C106730.13
62D106730.13
71F48070.17
72G48070.17
81F47400.18
82H47400.18
91F48780.15
92E48780.15
101G49030.17
102H49030.17
111G48610.17
112E48610.17
121H48120.18
122E48120.18
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.382 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 150 -
Rwork0.32 2604 -
obs--90.68 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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