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- PDB-2z0l: Crystal structure of EBV-DNA polymerase accessory protein BMRF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z0l
タイトルCrystal structure of EBV-DNA polymerase accessory protein BMRF1
要素Early antigen protein D
キーワードREPLICATION / alpha/beta protein / Activator / DNA-binding / Early protein / Nucleus / Transcription / Transcription regulation / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


viral tegument / bidirectional double-stranded viral DNA replication / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / host cell nucleus / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase processivity factor, herpesviridae / Herpes DNA replication accessory factor / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase processivity factor BMRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of Epstein-Barr virus DNA polymerase processivity factor BMRF1
著者: Murayama, K. / Nakayama, S. / Kato-Murayama, M. / Akasaka, R. / Ohbayashi, N. / Kamewari-Hayami, Y. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Tsurumi, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Early antigen protein D
B: Early antigen protein D
C: Early antigen protein D
D: Early antigen protein D
E: Early antigen protein D
F: Early antigen protein D
G: Early antigen protein D
H: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)272,94917
ポリマ－272,6308
非ポリマー3199
水2,180121
1
A: Early antigen protein D
B: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2284
ポリマ－68,1582
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25430 Å2
手法PISA
2
C: Early antigen protein D
D: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1933
ポリマ－68,1582
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area24950 Å2
手法PISA
3
E: Early antigen protein D
ヘテロ分子

E: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2284
ポリマ－68,1582
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area2010 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area25210 Å2
手法PISA
4
F: Early antigen protein D
ヘテロ分子

F: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2284
ポリマ－68,1582
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area2160 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area24790 Å2
手法PISA
5
G: Early antigen protein D
H: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2996
ポリマ－68,1582
非ポリマー1424
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area25030 Å2
手法PISA
6
A: Early antigen protein D
B: Early antigen protein D
C: Early antigen protein D
D: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,4217
ポリマ－136,3154
非ポリマー1063
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area49140 Å2
手法PISA
7
E: Early antigen protein D
ヘテロ分子

E: Early antigen protein D
ヘテロ分子

F: Early antigen protein D
ヘテロ分子

F: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,4578
ポリマ－136,3154
非ポリマー1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation5_555x+1/2,y+1/2,z1
crystal symmetry operation8_556x+1/2,-y+1/2,-z+11
Buried area5560 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area48620 Å2
手法PISA
8
G: Early antigen protein D
H: Early antigen protein D
ヘテロ分子

G: Early antigen protein D
H: Early antigen protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,59912
ポリマ－136,3154
非ポリマー2848
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_755-x+2,y,-z+1/21
Buried area5970 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area48640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.671, 191.635, 371.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
Early antigen protein D / EA-D / BMRF1


分子量: 34078.758 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 1-314 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 解説: E. coli based cell free / プラスミド: PX060518-12 / 発現宿主: cell free protein synthesis (未定義) / 参照: UniProt: P03191
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.25M Li sulfate, 0.5M Ammonium sulfate, 8% PEG 400, 0.1M Hepes pH7.5, 27.5mM 2,6-dimethyl-4-heptyl-B-D-maltoside, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.97907, 0.97947, 0.96400
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月25日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979071
20.979471
30.9641
反射解像度: 2.9→48.39 Å / Num. obs: 98550 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→48.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 4893321.59 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 9872 10 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 98516 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.9643 Å2 / ksol: 0.35913 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.16 Å20 Å20 Å2
2---0.56 Å20 Å2
3----1.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→48.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17968 0 9 121 18098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.432.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 1583 10 %
Rwork0.288 14315 -
obs--96.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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