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- PDB-6ksq: Middle Domain of Human HSP90 Alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ksq
タイトルMiddle Domain of Human HSP90 Alpha
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE / HSP90
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonal growth cone / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / nitric oxide metabolic process / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / lysosomal lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / ESR-mediated signaling / response to cold / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / ATP-dependent protein folding chaperone / Regulation of necroptotic cell death / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Chaperone Mediated Autophagy / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / tau protein binding / Aggrephagy / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / histone deacetylase binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.202 Å
データ登録者Su, H.X. / Zhou, C. / Zhang, N.X. / Xu, Y.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2020
タイトル: Allosteric Regulation of Hsp90 alpha's Activity by Small Molecules Targeting the Middle Domain of the Chaperone.
著者: Zhou, C. / Zhang, C. / Zhu, H. / Liu, Z. / Su, H. / Zhang, X. / Chen, T. / Zhong, Y. / Hu, H. / Xiong, M. / Zhou, H. / Xu, Y. / Zhang, A. / Zhang, N.
履歴
登録2019年8月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9651
ポリマ－33,9651
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13220 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)36.072, 38.968, 108.029
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.310, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / ...Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 33964.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07900
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.5 M (NH4)2SO4, 5% Glycerol, 29.5% PEG 3350, PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 14524 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 32.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.184 / Rpim(I) all: 0.078 / Rrim(I) all: 0.201 / Χ2: 4.424 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 90998
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.245.80.867320.4440.3870.9451.34397.2
2.24-2.285.80.767150.6920.3320.8320.88193.8
2.28-2.3260.6877260.7220.2990.7520.95496.8
2.32-2.3760.6457370.8260.2810.7051.15197.7
2.37-2.425.60.5897370.7720.2640.6481.01694.1
2.42-2.485.90.5266680.8360.230.5761.33490.9
2.48-2.546.30.4647040.8690.1960.5051.56289.9
2.54-2.616.50.3857230.9260.1610.4191.495.1
2.61-2.696.70.3627320.9120.150.3921.62598.5
2.69-2.776.40.3087740.9450.1290.3351.49498.1
2.77-2.876.70.2617200.960.1070.2831.82897.7
2.87-2.996.30.2337720.9490.0980.2532.27997.6
2.99-3.126.50.1967290.9320.0830.2142.54897.9
3.12-3.296.20.1737500.9660.0740.1894.51795.9
3.29-3.496.30.1487180.9760.0630.1614.73395
3.49-3.766.20.1366390.980.0580.1495.81783.9
3.76-4.146.50.1157530.990.0480.1256.98595.9
4.14-4.746.50.1187640.9890.050.12810.36797.4
4.74-5.976.40.1247360.9820.0520.13412.20693.9
5.97-506.70.1536950.9770.0640.16622.13684.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HK7

1hk7


解像度: 2.202→36.638 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2316 725 4.99 %
Rwork0.1822 --
obs0.1848 14517 93.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 112.63 Å2 / Biso mean: 45.4035 Å2 / Biso min: 13.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.202→36.638 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2086 0 0 62 2148
Biso mean---40.27 -
残基数----253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082136
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8672878
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3731839
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.202-2.37190.27951350.2202269493
2.3719-2.61060.27781450.2063270893
2.6106-2.98820.25791370.1924286898
2.9882-3.76420.24141620.1806270793
3.7642-36.6380.19541460.165281593
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.3627 Å / Origin y: -38.1074 Å / Origin z: 29.6876 Å
111213212223313233
T0.1835 Å20.0153 Å2-0.0002 Å2-0.1622 Å20.0267 Å2--0.1729 Å2
L0.7067 °20.1772 °20.1709 °2-0.8662 °20.4454 °2--1.2404 °2
S-0.0222 Å °0.1006 Å °0.065 Å °-0.1518 Å °0.079 Å °-0.0225 Å °-0.0063 Å °0.0473 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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