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- PDB-2gq0: Crystal Structure of the Middle Domain of HtpG, the E. coli Hsp90 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gq0
タイトルCrystal Structure of the Middle Domain of HtpG, the E. coli Hsp90
要素Chaperone protein htpG
キーワードChaperone / hydrolase / MOLECULAR CHAPERONE / HSP90 / HTPG / E. COLI
機能・相同性
機能・相同性情報


FtsZ-dependent cytokinesis / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / DNA damage response / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity ...FtsZ-dependent cytokinesis / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / DNA damage response / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein HtpG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Harris, S.F. / Shiau, A.K. / Agard, D.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural Analysis of E. coli hsp90 reveals dramatic nucleotide-dependent conformational rearrangements.
著者: Shiau, A.K. / Harris, S.F. / Southworth, D.R. / Agard, D.A.
履歴
登録2006年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein htpG
B: Chaperone protein htpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1172
ポリマ－70,1172
非ポリマー00
水8,665481
1
A: Chaperone protein htpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0581
ポリマ－35,0581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Chaperone protein htpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0581
ポリマ－35,0581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.567, 149.167, 60.224
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Hsp90 functions as a dimer, but these domains are fragments that are not connected

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein htpG / Heat shock protein htpG / High temperature protein G / Heat shock protein C62.5


分子量: 35058.422 Da / 分子数: 2 / 断片: HTPG MIDDLE DOMAIN (230-495) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: htpG / プラスミド: PET29B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A6Z3, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE, 0.1 M TRIS PH 8.5, 27-32% PEG 4000 OR PEG 2000 MME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.3.110.97959
シンクロトロンALS 8.2.121.0781
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2003年10月25日
ADSC QUANTUM 2102CCD2004年1月9日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979591
21.07811
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 85118 / Num. obs: 42074 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HK7

1hk7


解像度: 1.9→19.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 2.998 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21438 2129 5.1 %RANDOM
Rwork0.17524 ---
obs0.17725 39564 96.67 %-
all-43129 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.444 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4346 0 0 481 4827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023060
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.371.9496010
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92237450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7845518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.93824.622238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.88715820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.31528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2648
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02908
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2920
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.23166
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.22164
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.22265
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1990.287
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4021.53392
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2231.51038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56424227
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.45132189
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5064.51783
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 160 -
Rwork0.199 2732 -
obs--90.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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