[日本語] English
万見
- PDB-6kmj: Crystal structure of Sth1 bromodomain in complex with H3K14Ac -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kmj
タイトルCrystal structure of Sth1 bromodomain in complex with H3K14Ac
要素
  • Histone H3
  • Nuclear protein STH1/NPS1
キーワードGENE REGULATION / Chromatin remodeling / histone acetylation / RSC complex / Sth1 / bromodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA translocase activity ...: / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA translocase activity / nucleosome array spacer activity / RSC-type complex / Oxidative Stress Induced Senescence / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosome disassembly / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / histone H4 reader activity / chromosome, centromeric region / intracellular copper ion homeostasis / CENP-A containing nucleosome / : / cytoskeleton organization / aerobic respiration / meiotic cell cycle / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / helicase activity / base-excision repair / structural constituent of chromatin / nucleosome / double-strand break repair / chromatin organization / DNA helicase / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain ...Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Histone-fold / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear protein STH1/NPS1 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Chen, G. / Li, W. / Yan, F. / Wang, D. / Chen, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31670748 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: The Structural Basis for Specific Recognition of H3K14 Acetylation by Sth1 in the RSC Chromatin Remodeling Complex.
著者: Chen, G. / Li, W. / Yan, F. / Wang, D. / Chen, Y.
履歴
登録2019年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Nuclear protein STH1/NPS1
C: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3063
ポリマ－15,2142
非ポリマー921
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, Sth1 (chain A) and H3 (chain B) form 1:1 complex.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)23.943, 61.933, 153.151
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Nuclear protein STH1/NPS1 / ATP-dependent helicase STH1 / Chromatin structure-remodeling complex protein STH1 / SNF2 homolog


分子量: 13334.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: STH1, NPS1, YIL126W / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P32597, DNA helicase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1879.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P61830
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1% w/v tryptone, 1 mM sodium azide, 50 mM HEPES sodium pH 7.0, 20% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 21820 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.146 / Χ2: 2.08 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 179344
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.4-1.429.10.66310210.8610.2210.7010.67392.4
1.42-1.458.90.59810850.8880.2020.6320.75895
1.45-1.489.10.5210490.8880.1750.550.8492.5
1.48-1.518.90.44110560.9180.1490.4670.96890.6
1.51-1.549.10.41210290.910.1410.4371.03894
1.54-1.5880.38310670.9120.1390.4091.13991.6
1.58-1.629.10.34110220.9460.1160.3611.28592.5
1.62-1.668.90.33210740.9420.1140.3521.32792.7
1.66-1.7190.29410400.9550.0990.3111.56390.3
1.71-1.768.70.2710560.9580.0940.2871.72492.6
1.76-1.838.20.2410490.9690.0850.2552.04690.3
1.83-1.97.80.22110380.9670.0820.2372.25692.9
1.9-1.998.20.19510950.9780.0690.2082.50892.9
1.99-2.0980.17810920.9810.0650.192.89695.6
2.09-2.227.50.15311270.9810.0570.1643.24296
2.22-2.396.80.13711330.9770.0560.1493.49496.3
2.39-2.637.60.13211350.9880.0510.1423.54899
2.63-3.027.40.11711950.9880.0460.1263.55699.6
3.02-3.87.10.10211670.990.0420.113.81899.2
3.8-507.60.09312900.9940.0360.13.89699.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GRC

2grc


解像度: 1.4→28.708 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1884 1110 5.1 %
Rwork0.1647 20654 -
obs0.166 21764 94.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 72.48 Å2 / Biso mean: 19.7242 Å2 / Biso min: 8.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→28.708 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1067 0 6 129 1202
Biso mean--28.13 34.28 -
残基数----129
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.4001-1.46380.23411190.1951248593
1.4638-1.54090.21671330.1738249492
1.5409-1.63750.20851400.1644249993
1.6375-1.76390.20581390.1632247591
1.7639-1.94140.20691110.1649252192
1.9414-2.22220.1791620.1598259495
2.2222-2.79930.18431460.1649270998
2.7993-28.70.17741600.1627287799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.80940.71471.19341.95990.93734.0156-0.17670.5929-0.2427-0.20240.1608-0.00590.12220.156-0.03230.1332-0.02380.01160.1959-0.04390.1204-1.7313-17.915-32.8253
21.32260.3735-0.49061.5368-0.53151.8122-0.039-0.04510.0277-0.0195-0.0278-0.1601-0.02370.12790.07530.1062-0.0128-0.01010.1139-0.00330.11513.5679-12.3594-17.2217
32.0121-0.0965-0.63372.0483-0.24490.9175-0.1715-0.339-0.30190.13910.03830.20540.3989-0.10920.16020.1646-0.01770.03430.18420.04150.1675-5.9703-23.2032-9.6493
41.23310.016-0.16141.44091.12783.2376-0.02030.0873-0.0496-0.011-0.05560.06250.1508-0.25620.05380.0979-0.0137-0.0040.09310.010.1012-7.7767-19.2048-21.0519
51.28260.47611.2980.59580.58023.7135-0.02540.12850.1362-0.1253-0.01570.0589-0.2068-0.18060.10620.13750.0143-0.00940.14020.02240.1322-8.34-8.5754-25.0451
61.42160.4084-0.05240.6053-0.23150.09560.0166-0.03090.1763-0.0557-0.0780.0163-0.05590.06560.05220.13830.0034-0.01180.14110.00420.15923.2754-9.2337-8.9567
73.2271-0.4462.13411.9723-0.86274.83220.2148-0.35670.1174-0.04340.0069-0.05520.2664-0.0646-0.10950.15660.01480.00880.16230.01240.1442-4.6399-14.6272.2865
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1248 through 1263 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1264 through 1287 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1288 through 1299 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1300 through 1337 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1338 through 1359 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 6 through 17 )C6 - 17
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 18 through 22 )C18 - 22

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る