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- PDB-6ke9: The Human Telomeric Nucleosome Displays Distinct Structural and D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ke9
タイトルThe Human Telomeric Nucleosome Displays Distinct Structural and Dynamic Properties
要素
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-K
  • Histone H3.1
  • Histone H4
  • Human Telomeric DNA (145-MER)
  • Human telomeric DNA (145-MER)
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Telomeric DNA / Nucleosome Core Particle / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding ...negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / Metalloprotease DUBs / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / antibacterial humoral response / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Soman, A. / Liew, C.W. / Teo, H.L. / Berezhnoy, N. / Korolev, N. / Rhodes, D. / Nordenskiold, L.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: The human telomeric nucleosome displays distinct structural and dynamic properties.
著者: Soman, A. / Liew, C.W. / Teo, H.L. / Berezhnoy, N.V. / Olieric, V. / Korolev, N. / Rhodes, D. / Nordenskiold, L.
履歴
登録2019年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / refine / refine_ls_shell
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-K
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-K
I: Human telomeric DNA (145-MER)
J: Human Telomeric DNA (145-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,47414
ポリマ－176,25410
非ポリマー2204
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area57020 Å2
ΔGint-406 kcal/mol
Surface area73320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.133, 109.319, 176.969
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.1


分子量: 11269.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 9990.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A


分子量: 11508.419 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-K / Histone H2B


分子量: 10607.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60814

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 Human telomeric DNA (145-MER)


分子量: 46024.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 Human Telomeric DNA (145-MER)


分子量: 43478.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 2種, 10分子

#7: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.15 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Manganase chloride, potassium chloride, potassium cacodylate, MPD and trehalose

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→93 Å / Num. obs: 53570 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 62.23 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.012 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 2.18→2.22 Å / Rmerge(I) obs: 1.23 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 5306 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.343

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LZ0

3lz0


解像度: 2.22→42.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.35
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 2337 5.36 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.205 43634 42.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 249.58 Å2 / Biso mean: 128.26 Å2 / Biso min: 11.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.0167 Å20 Å20 Å2
2---26.0055 Å20 Å2
3---14.9888 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.22→42.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5982 5939 4 6 11931
Biso mean--142.42 30.34 -
残基数----1043
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3707SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1308HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12721HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1667SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12801SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d12721HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg18420HARMONIC20.94
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion24.31
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.42 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3739 45 5.15 %
Rwork0.2451 828 -
all0.2515 873 -
obs--5.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5121-0.14310.39897.47320.7964.127-0.00560.4233-0.456-2.1637-0.17561.2157-0.13450.21290.18120.30780.0477-0.4362-0.6707-0.00460.03524.94926.9093-56.3961
23.47391.03990.29918.5151-0.26844.11870.0144-0.0525-0.3699-0.5995-0.10341.23220.04550.00250.089-0.12110.0192-0.1986-0.670.02650.14133.007721.7232-47.8977
32.94330.45520.72887.8351-1.64692.67630.0064-0.3188-0.64760.9352-0.2202-1.78760.70921.01650.2138-0.32470.1185-0.2574-0.49980.08350.227630.783118.1329-32.4031
47.18911.11290.44887.9954-1.22954.63570.1652-0.4341-0.55541.6522-0.2424-1.23470.50850.53710.07720.17380.0273-0.3412-0.5170.1552-0.121124.709118.522-24.8426
52.65960.4704-0.43553.81840.58434.692-0.34640.42090.0283-1.11960.1038-2.042-0.26331.32440.2427-0.3345-0.0620.4361-0.35590.160.435637.948935.4943-51.2717
63.5633-0.27140.23036.37840.55964.6231-0.24750.14910.1957-0.42590.0018-2.0293-0.40011.24720.2457-0.4104-0.15370.0922-0.34880.10470.43235.647239.8224-44.0309
73.51130.02531.58328.7393-0.26511.7753-0.2547-0.26970.20850.1349-0.14341.099-0.42-0.13130.3981-0.1108-0.0232-0.1033-0.57630.030.10735.790347.4299-38.9633
84.3321.29842.14888.03541.19375.47530.0329-0.56310.33691.0673-0.2210.8649-0.2569-0.11860.18810.0573-0.04610.0466-0.5333-0.0505-0.0258.966548.1589-30.4193
92.36540.23330.45549.68170.96722.35020.1058-0.2282-0.2148-0.7485-0.1662-0.3261-0.14340.34020.0603-0.8572-0.0368-0.0238-1.38590.1309-0.922819.117831.9243-41.2046
101.9021-0.28960.316310.06050.0432.08790.0985-0.0677-0.0489-0.8997-0.2808-0.1647-0.1520.30020.1823-0.9203-0.0473-0.052-1.23230.0378-0.909219.047232.4777-41.3955
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A40 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B16 - 102
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C16 - 118
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D28 - 122
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }E40 - 135
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }F25 - 102
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|* }G14 - 118
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|* }H28 - 121
9X-RAY DIFFRACTION9{ I|* }I4 - 7
10X-RAY DIFFRACTION10{ J|* }J1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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