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Yorodumi- PDB-6k64: Application of anti-helix antibodies in protein structure determi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6k64 | |||||||||
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Title | Application of anti-helix antibodies in protein structure determination (8188-3LRH) | |||||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / antibody / protein design | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Staphylococcus aureus subsp. aureus (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.933 Å | |||||||||
Authors | Lee, J.O. / Jin, M.S. / Kim, J.W. / Kim, S. / Lee, H. / Cho, G.Y. | |||||||||
Funding support | Korea, Republic Of, 2items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2019 Title: Application of antihelix antibodies in protein structure determination. Authors: Kim, J.W. / Kim, S. / Lee, H. / Cho, G. / Kim, S.C. / Lee, H. / Jin, M.S. / Lee, J.O. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6k64.cif.gz | 146.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6k64.ent.gz | 113.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6k64.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6k64_validation.pdf.gz | 444.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6k64_full_validation.pdf.gz | 446 KB | Display | |
Data in XML | 6k64_validation.xml.gz | 15.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6k64_validation.cif.gz | 22.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k6/6k64 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k6/6k64 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6k3mC 6k65C 6k67C 6k68C 6k69C 6k6aC 6k6bC 1deeS 3lrhS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 14203.453 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) #2: Protein | Mass: 8855.823 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus subsp. aureus (bacteria) Gene: spa / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P02976*PLUS #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | Authors have fused c-terminal of protein A and n-terminal of huntingtin peptides and produced ...Authors have fused c-terminal of protein A and n-terminal of huntingtin peptides and produced engineered protein A. Residues from K51 to Q60 of chain H and residues from K2851 to Q2860 of chain C are originated from huntingtin peptides from 3LRH structure. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.76 Å3/Da / Density % sol: 30.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 35% PEG 4000 0.1M MOPS pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 103 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 7A (6B, 6C1) / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: MAR CCD 130 mm / Detector: CCD / Date: May 12, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 22184 / % possible obs: 95.5 % / Redundancy: 3.6 % / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 28 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2 Å / Num. unique obs: 1830 / Rpim(I) all: 0.111 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3LRH, 1DEE Resolution: 1.933→30.439 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.03 / Phase error: 22
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.933→30.439 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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