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万見
- PDB-6k5t: Complex of SUMO1 and phosphorylated hcmv protein IE2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k5t
タイトルComplex of SUMO1 and phosphorylated hcmv protein IE2
要素
  • 12-mer from Viral transcription factor IE2
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSCRIPTION / Complex / VIRAL PROTEIN / PROTEIN BINDING-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / DNA-templated viral transcription / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity ...symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / DNA-templated viral transcription / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / bidirectional double-stranded viral DNA replication / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / roof of mouth development / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / Regulation of IFNG signaling / potassium channel regulator activity / nuclear pore / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / host cell nucleus / glutamatergic synapse / enzyme binding / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus intermediate/early protein 2/3 / Herpes virus intermediate/early protein 2/3 / Cytomegalovirus IE1/IE2 / Cytomegalovirus IE1 protein / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Viral transcription factor IE2 / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Tripathi, V. / Chatterjee, K.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Casein kinase-2-mediated phosphorylation increases the SUMO-dependent activity of the cytomegalovirus transactivator IE2.
著者: Tripathi, V. / Chatterjee, K.S. / Das, R.
履歴
登録2019年5月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: 12-mer from Viral transcription factor IE2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3392
ポリマ－10,3392
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1360 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area5850 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 8970.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド 12-mer from Viral transcription factor IE2 / IE2 / Protein UL122


分子量: 1369.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human cytomegalovirus (strain AD169) (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P19893
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C HSQC
133isotropic12D 1H-1H TOCSY
143isotropic12D 1H-1H NOESY
152isotropic13D half filtered NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution10.3 mM [U-13C; U-15N] SUMO1, 3 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2OPBS, pH 7.415N_sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-13C; U-15N] SUMO1, 1.5 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2OPBS, pH 7.413C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution33 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2OPhosphorylated SIM from viral protein IE290% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMSUMO1[U-13C; U-15N]1
3 mMPhosphorylated SIM from viral protein IE2natural abundance1
1 mMSUMO1[U-13C; U-15N]2
1.5 mMPhosphorylated SIM from viral protein IE2natural abundance2
3 mMPhosphorylated SIM from viral protein IE2natural abundance3
試料状態イオン強度: 162.7 mM / Label: Codition_1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
HADDOCKBonvinstructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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