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万見
- PDB-6jxu: SUMO1 bound to SLS4-SIM peptide from ICP0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jxu
タイトルSUMO1 bound to SLS4-SIM peptide from ICP0
要素
  • Small ubiquitin-related modifier
  • viral protein
キーワードPROTEIN BINDING/PEPTIDE / SUMOylation / PROTEIN BINDING-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / release from viral latency / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) ...symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / release from viral latency / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization / viral tegument / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / response to type I interferon / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / transporter activator activity / nuclear pore / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / PML body / PKR-mediated signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein localization / cellular response to heat / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / nuclear membrane / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / host cell nucleus / glutamatergic synapse / enzyme binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type ...Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier / E3 ubiquitin-protein ligase ICP0 / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Hembram, D.S.S. / Negi, H. / Shet, D. / Das, R.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
インド
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: The Viral SUMO-Targeted Ubiquitin Ligase ICP0 is Phosphorylated and Activated by Host Kinase Chk2.
著者: Hembram, D.S.S. / Negi, H. / Biswas, P. / Tripathi, V. / Bhushan, L. / Shet, D. / Kumar, V. / Das, R.
履歴
登録2019年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier
B: viral protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9022
ポリマ－12,9022
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR titration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1150 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5620 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier / SUMO


分子量: 11575.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A024R3Z2, UniProt: P63165*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド viral protein


分子量: 1327.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P08393*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
323isotropic12D 1H-13C HSQC
333isotropic13D CBCA(CO)NH
343isotropic13D HN(CA)CB
353isotropic13D HNCO
363isotropic13D HN(CA)CO
272isotropic13D 1H-15N NOESY
284isotropic12D NOESY
494isotropic12D TOCSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-98% 15N] SUMO1, 2.0 mM SLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligase, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-15N; U-2H] SUMO1, 2.0 mM SLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligase, 90% H2O/10% D2O15N_2H_sample90% H2O/10% D2O
solution30.5 mM [U-13C; U-15N] SUMO1, 2.0 mM SLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligase, 90% H2O/10% D2O13C,15N_sample90% H2O/10% D2O
solution42.0 mM [U-15N; U-2H] SUMO1, 0.5 mM SLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligase, 90% H2O/10% D2O15N_2H_1_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMSUMO1[U-98% 15N]1
2.0 mMSLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligasenatural abundance1
0.5 mMSUMO1[U-15N; U-2H]2
2.0 mMSLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligasenatural abundance2
0.5 mMSUMO1[U-13C; U-15N]3
2.0 mMSLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligasenatural abundance3
2.0 mMSUMO1[U-15N; U-2H]4
0.5 mMSLS4-SIM from Ubiquitin E3 Ligasenatural abundance4
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
1137 mM15N_sample7.41 atm298 K
2137 mM15N_2H_sample7.41 atm298 K
3137 mM13C_15N_sample7.41 atm298 K
4137 mM15N_2H_1_sample7.41 atm298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
SparkyGoddardchemical shift assignment
HADDOCKBonvinstructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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