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万見
- PDB-6k13: Crystal Structure Basis for BmLDH Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k13
タイトルCrystal Structure Basis for BmLDH Complex
要素L-lactate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Babesia microti lactate dehydrogenase / Glycolysis / Lactate dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / pyruvate metabolic process / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / OXAMIC ACID / L-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Babesia microti (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Long, Y. / Shen, Z.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2019
タイトル: Crystal structures ofBabesia microtilactate dehydrogenase BmLDH reveal a critical role for Arg99 in catalysis.
著者: Yu, L. / Shen, Z. / Liu, Q. / Zhan, X. / Luo, X. / An, X. / Sun, Y. / Li, M. / Wang, S. / Nie, Z. / Ao, Y. / Zhao, Y. / Peng, G. / Mamoun, C.B. / He, L. / Zhao, J.
履歴
登録2019年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lactate dehydrogenase
B: L-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,9666
ポリマ－73,4612
非ポリマー1,5054
水2,558142
1
A: L-lactate dehydrogenase
B: L-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: L-lactate dehydrogenase
B: L-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,93212
ポリマ－146,9224
非ポリマー3,0108
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area28590 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area40830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.400, 88.204, 92.631
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-569-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L-lactate dehydrogenase


分子量: 36730.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Babesia microti (strain RI) (真核生物)
株: RI / 遺伝子: BMR1_01G00020 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: I7J7V6, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-OXM / OXAMIC ACID / オキサミド酸


分子量: 89.050 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H3NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / 参照: L-lactate dehydrogenase / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium Chloride, 0.1 M Imidazole, HCl pH 8.0, 1.6 M K2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97736 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97736 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.3294 Å / Num. obs: 53697 / % possible obs: 99.35 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.9229 Å / Rmerge(I) obs: 0.025 / Num. unique obs: 53755

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZVV

4zvv


解像度: 1.89→44.102 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2128 2729 5.08 %
Rwork0.1802 50967 -
obs0.1818 53696 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 150.37 Å2 / Biso mean: 33.8836 Å2 / Biso min: 13.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.89→44.102 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5059 0 156 142 5357
Biso mean--25.79 27.43 -
残基数----655
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055242
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7727101
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049844
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004888
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7393162
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8903-1.92470.3563122250094
1.9247-1.96170.29171402661100
1.9617-2.00180.23841082687100
2.0018-2.04530.26471242699100
2.0453-2.09290.2558146264999
2.0929-2.14520.26141482656100
2.1452-2.20320.24831552685100
2.2032-2.2680.2548164260499
2.268-2.34120.22621482661100
2.3412-2.42490.25241502667100
2.4249-2.5220.26481682658100
2.522-2.63670.23461622669100
2.6367-2.77570.2451412692100
2.7757-2.94960.21321512695100
2.9496-3.17730.22571602689100
3.1773-3.49690.25041012743100
3.4969-4.00260.1742125273499
4.0026-5.04170.14171740.1328271099
5.04170.16861420.14172908100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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