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- PDB-4ajj: rat LDHA in complex with 2-((3,4-dimethoxyphenyl)methyl))propaned... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ajj
タイトルrat LDHA in complex with 2-((3,4-dimethoxyphenyl)methyl))propanedioic acid and N-(2-methyl-1,3-benzothiazol-6-yl)-3-ureido-propanamide
要素L-LACTATE DEHYDROGENASE A CHAIN
キーワードOXIDOREDUCTASE/INHIBITOR / OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR COMPLEX / FRAGMENT BASED LEAD GENERATED INHIBITORS
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate dehydrogenase activity / Pyruvate metabolism / Regulation of pyruvate metabolism / sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / NAD+ metabolic process / lactate metabolic process ...lactate dehydrogenase activity / Pyruvate metabolism / Regulation of pyruvate metabolism / sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / NAD+ metabolic process / lactate metabolic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / pyruvate metabolic process / response to glucose / skeletal muscle tissue development / response to cAMP / response to nutrient / liver development / : / response to hydrogen peroxide / kinase binding / response to estrogen / NAD binding / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-((3,4-DIMETHOXYPHENYL)METHYL))PROPANEDIOIC ACID / Chem-88S / MALONATE ION / L-lactate dehydrogenase A chain
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Tucker, J.A. / Brassington, C. / Hassall, G. / Vogtherr, M. / Ward, R. / Tart, J. / Davies, G. / Patel, J. / Greenwood, R.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: The Design and Synthesis of Novel Lactate Dehydrogenase a Inhibitors by Fragment-Based Lead Generation
著者: Ward, R. / Brassington, C. / Breeze, A.L. / Caputo, A. / Critchlow, S. / Davies, G. / Goodwin, L. / Hassall, G. / Greenwood, R. / Holdgate, G. / Mrosek, M. / Norman, R.A. / Pearson, S. / ...著者: Ward, R. / Brassington, C. / Breeze, A.L. / Caputo, A. / Critchlow, S. / Davies, G. / Goodwin, L. / Hassall, G. / Greenwood, R. / Holdgate, G. / Mrosek, M. / Norman, R.A. / Pearson, S. / Tart, J. / Tucker, J.A. / Vogtherr, M. / Whittaker, D. / Wingfield, J. / Winter, J. / Hudson, K.
履歴
登録2012年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Other
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-LACTATE DEHYDROGENASE A CHAIN
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE A CHAIN
C: L-LACTATE DEHYDROGENASE A CHAIN
D: L-LACTATE DEHYDROGENASE A CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,44914
ポリマ－145,4534
非ポリマー1,99610
水20,6451146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23010 Å2
ΔGint-123.9 kcal/mol
Surface area41170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.141, 81.892, 128.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.77748, 0.10069, 0.62079), (0.09449, -0.95719, 0.2736), (0.62177, 0.27137, 0.73469)6.14813, -9.89883, -0.7355
2given(0.74928, 0.10287, -0.65422), (0.10345, -0.99392, -0.03781), (-0.65413, -0.03935, -0.75536)23.80082, -0.48606, 64.34377
3given(-0.97974, -0.19765, 0.03229), (-0.19952, 0.94931, -0.24292), (0.01736, -0.24444, -0.96951)27.31471, 10.41541, 61.1702

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L-LACTATE DEHYDROGENASE A CHAIN / LACTATE DEHYDROGENASE A / LDH-A / LDH MUSCLE SUBUNIT / LDH-M


分子量: 36363.238 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 組織: MUSCLE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P04642, L-lactate dehydrogenase

-
非ポリマー , 6種, 1156分子

#2: 化合物
ChemComp-88S / N-(2-METHYL-1,3-BENZOTHIAZOL-6-YL)-3-UREIDO-PROPANAMIDE


分子量: 278.330 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14N4O2S
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物 ChemComp-88R / 2-((3,4-DIMETHOXYPHENYL)METHYL))PROPANEDIOIC ACID


分子量: 254.236 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14O6
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 1.5M SODIUM MALONATE PH 7.0, 2% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月17日 / 詳細: VARIMAXHF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→128.27 Å / Num. obs: 99037 / % possible obs: 76.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 19.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 14.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: INTERNAL RAT LDHA STRUCTURE

解像度: 1.75→25.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9482 / SU R Cruickshank DPI: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.134 / SU Rfree Blow DPI: 0.114 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.113
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY. DISORDERED SIDE-CHAINS HAVE BEEN TRUNCATED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.173 4927 4.98 %RANDOM
Rwork0.1444 ---
obs0.1458 98947 76.37 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2256 Å20 Å23.2205 Å2
2---0.5044 Å20 Å2
3---0.73 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.183 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→25.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10079 0 136 1146 11361
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0110523HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0414292HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3707SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes249HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1535HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10523HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.99
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1378SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact13740SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2706 48 6.56 %
Rwork0.2601 684 -
all0.2608 732 -
obs--76.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.38020.04360.14070.26950.03390.57130.04440.0256-0.0719-0.01120.0089-0.05490.11220.0712-0.05330.00050.0063-0.0136-0.0381-0.0134-0.009220.0405-14.735815.1052
20.36370.05030.12760.2915-0.03390.3639-0.0251-0.02730.0445-0.00270.00890.0294-0.0475-0.06490.0162-0.00240.0087-0.0015-0.0133-0.0051-0.0167-1.517110.335118.7518
30.53850.04730.15420.3934-0.08430.4492-0.0103-0.10460.09010.016-0.0113-0.0373-0.07110.07540.0216-0.0192-0.01860.00090.004-0.0299-0.040427.566715.366240.293
40.48850.06460.10540.3985-0.03090.4870.0659-0.2052-0.0660.0933-0.02030.01670.0966-0.0954-0.0456-0.0165-0.0413-0.01010.05290.0386-0.072811.0055-11.135650.4459
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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