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- PDB-6k0c: Crystal structure of ceNAP1-H2A.Z-H2B complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k0c
タイトルCrystal structure of ceNAP1-H2A.Z-H2B complex
要素
  • Histone H2B 2,Histone H2A.V
  • Nucleosome Assembly Protein
キーワードCHAPERONE / NAP1 / H2A.Z-H2B
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell fate specification / Oxidative Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / nucleosomal DNA binding ...negative regulation of cell fate specification / Oxidative Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / nucleosomal DNA binding / cholesterol binding / condensed chromosome / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / DNA binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B ...Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleosome assembly protein 1-like 1 / Histone H2A.V / Histone H2B 2
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.281 Å
データ登録者Liu, Y.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of xlH2A-H2B
著者: Liu, Y.R.
履歴
登録2019年5月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Histone H2B 2,Histone H2A.V
A: Nucleosome Assembly Protein
B: Nucleosome Assembly Protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4593
ポリマ－92,4593
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10540 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area34620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.728, 79.313, 174.329
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...
21(chain B and (resid 6 through 8 or (resid 9...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHEALAALA(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB6 - 21618 - 228
12THRTHRARGARG(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB234 - 253246 - 265
13ASPASPASPASP(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB258270
14ASPASPALAALA(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB259 - 262271 - 274
15PHEPHEASPASP(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB6 - 29618 - 308
16PHEPHEASPASP(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB6 - 29618 - 308
17PHEPHEASPASP(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB6 - 29618 - 308
18PHEPHEASPASP(chain A and (resid 6 through 216 or resid 234...AB6 - 29618 - 308
21PHEPHEHISHIS(chain B and (resid 6 through 8 or (resid 9...BC6 - 818 - 20
22METMETMETMET(chain B and (resid 6 through 8 or (resid 9...BC921
23PHEPHEGLNGLN(chain B and (resid 6 through 8 or (resid 9...BC6 - 29318 - 305

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要素

#1: タンパク質 Histone H2B 2,Histone H2A.V / H2A.F/Z


分子量: 22481.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q27894, UniProt: Q27511
#2: タンパク質 Nucleosome Assembly Protein


分子量: 34989.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q19007
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→49.394 Å / Num. obs: 43537 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Net I/σ(I): 14.43
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / Rmerge(I) obs: 0.642 / Num. unique obs: 43537

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.281→49.394 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2623 2137 4.91 %
Rwork0.2166 41400 -
obs0.2187 43537 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122.1 Å2 / Biso mean: 53.1613 Å2 / Biso min: 22.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.281→49.394 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5697 0 0 106 5803
Biso mean---41.54 -
残基数----725
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1600X-RAY DIFFRACTION8.659TORSIONAL
12B1600X-RAY DIFFRACTION8.659TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.281-2.33410.27361510.25482705285699
2.3341-2.39250.32971440.260426692813100
2.3925-2.45720.30771510.2627072858100
2.4572-2.52950.30041430.262627262869100
2.5295-2.61110.31271400.246927612901100
2.6111-2.70440.30521360.239727192855100
2.7044-2.81270.30131360.246627342870100
2.8127-2.94070.29651360.244227552891100
2.9407-3.09570.27121520.252227282880100
3.0957-3.28960.28681350.233327522887100
3.2896-3.54350.28241270.215727832910100
3.5435-3.90.2341470.202927802927100
3.9-4.4640.21421390.171727982937100
4.464-5.62290.2131390.185428452984100
5.6229-49.40540.26531610.2162938309999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.18760.1187-1.02522.7137-0.38862.8273-0.2294-0.6203-0.15850.06840.31860.18220.06050.2205-0.08720.5774-0.0104-0.04261.09280.05440.507129.5797-24.3448-8.9862
2-0.2674-0.1860.16531.22570.04780.8580.0093-0.0629-0.04010.0401-0.01860.18490.00340.04760.00950.2438-0.02240.01220.2887-0.00040.3316.7007-20.7504-30.9911
30.4108-0.3103-0.10821.12840.08340.8699-0.009-0.1150.01540.17910.0438-0.1362-0.18740.0754-0.04880.3529-0.0318-0.03140.30440.02270.27967.8486.3478-25.829
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'D' and resid 29 through 212)D29 - 212
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 6 through 296)A6 - 296
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 6 through 293)B6 - 293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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