[日本語] English
万見
- PDB-3n6x: Crystal structure of a Putative glutathionylspermidine synthase (... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n6x
タイトルCrystal structure of a Putative glutathionylspermidine synthase (Mfla_0391) from METHYLOBACILLUS FLAGELLATUS KT at 2.35 A resolution
要素Putative glutathionylspermidine synthase
キーワードLIGASE / Domain of unknown function (DUF404) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Dna Ligase; domain 1 - #270 / Rossmann fold - #11290 / Uncharacterised conserved protein UCP005522 / Circularly permuted ATP-grasp type 2 / : / Circularly permuted ATP-grasp type 2 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Circularly permuted ATP-grasp type 2 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Methylobacillus flagellatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Putative glutathionylspermidine synthase (Mfla_0391) from METHYLOBACILLUS FLAGELLATUS KT at 2.35 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative glutathionylspermidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,44825
ポリマ－53,3961
非ポリマー2,05224
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Putative glutathionylspermidine synthase
ヘテロ分子

A: Putative glutathionylspermidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,89650
ポリマ－106,7912
非ポリマー4,10448
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area14110 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area35930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.344, 97.344, 155.487
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

-
要素

#1: タンパク質 Putative glutathionylspermidine synthase


分子量: 53395.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylobacillus flagellatus (バクテリア)
株: KT / ATCC 51484 / DSM 6875 / 遺伝子: Mfla_0391 / プラスミド: SpeedENATS / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q1H4C5
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHKKDQLGKNEEGAPQEGILEDMPVDPDNEAYEMPSEEGYQDYEPEAENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.34 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND .
結晶化温度: 293 K / pH: 6
詳細: 0.8000M ammonium sulfate, 0.1M MES pH 6.0, Additive: 0.003 M adenosine 5'-triphosphate magnesium salt, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97927,0.97911
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月23日 / 詳細: FLAT COLLIMATING MIRROR, TOROID FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979271
30.979111
反射解像度: 2.35→29.944 Å / Num. obs: 31751 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 43.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 10.98
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Rmerge(I) obs: 0.833 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 95.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.35→29.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. GLYCEROL (GOL), SULFLATE (SO4) AND CHLORIDE (CL) MODELED ARE PRESENT PURIFICATION/CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS. 3. THE FOLLOWING REGIONS HAVE POOR DENSITY, THE CORRESPONDING MODEL IS NOT RELIABLE: 13-19,33-37,227-231. THE SOLVENT REGION IS NOISY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 1599 5.05 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.179 31648 --
原子変位パラメータBiso mean: 50.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.239 Å20 Å20 Å2
2---0.239 Å20 Å2
3---0.479 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3513 0 126 225 3864
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013739HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.735069HARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1279SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes87HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes539HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3739HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.46
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion469SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4367SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 137 5.02 %
Rwork0.203 2593 -
all0.205 2730 -

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る