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万見
- PDB-6iyy: Crystal structure of human WIPI3,loop deletion mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iyy
タイトルCrystal structure of human WIPI3,loop deletion mutant
要素WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / MEMBRANE BOUND PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


TSC1-TSC2 complex binding / glycophagy / nucleophagy / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding ...TSC1-TSC2 complex binding / glycophagy / nucleophagy / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / Macroautophagy / autophagosome assembly / cellular response to starvation / protein-macromolecule adaptor activity / lysosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PROPPIN / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.796 Å
データ登録者Liang, R.B. / Ren, J.Q. / Feng, W.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31470746 中国
National Natural Science Foundation of China31770786 中国
National Natural Science Foundation of China31600608 中国
National Natural Science Foundation of China31600622 中国
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural Conservation of the Two Phosphoinositide-Binding Sites in WIPI Proteins.
著者: Liang, R. / Ren, J. / Zhang, Y. / Feng, W.
履歴
登録2018年12月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6398
ポリマ－34,9671
非ポリマー6727
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.297, 104.931, 124.882
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-588-

HOH

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要素

#1: タンパク質 WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3 / WIPI-3


分子量: 34966.996 Da / 分子数: 1 / 変異: DELETION OF RESIDUES 75-80 and 264-281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WIPI3 / プラスミド: pET32a / 詳細 (発現宿主): N-terminal GB1 tag / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5MNZ6
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.29 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: 1.6M Ammonium Sulfate, 0.1M Tris-HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.796→50 Å / Num. obs: 28765 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 1811 / CC1/2: 0.99 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHENIX1.12_2829: ???精密化
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.796→42.357 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2041 1999 6.95 %
Rwork0.1654 --
obs0.1681 28761 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.53 Å2 / Biso mean: 23.6258 Å2 / Biso min: 8.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.796→42.357 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2396 0 35 187 2618
Biso mean--42.63 30.93 -
残基数----312
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1244-1.4847-0.54444.1334-1.30883.0337-0.0725-0.1647-0.11110.1090.0025-0.03780.00550.00740.05210.0966-0.0078-0.00370.0895-0.00040.1120.22819.897-7.5084
21.80821.7994-1.10982.9028-0.70271.62280.0261-0.0748-0.33090.01730.0172-0.34390.08120.1071-0.06120.1170.0196-00.1215-0.02090.186311.33866.7847-14.5393
33.40660.3765-0.06884.2571.82385.7533-0.05480.2227-0.3555-0.29110.2419-0.52970.05980.2805-0.17020.10020.00770.05310.1355-0.03060.172119.398614.4231-22.4798
42.05470.38250.88232.6490.9743.64520.01170.18410.1068-0.29780.0849-0.1645-0.1730.0562-0.0950.1271-0.00490.02920.11430.00910.104111.658827.8964-20.7737
52.62240.8527-0.88011.6929-0.51441.82190.06240.15930.2252-0.04750.02530.1233-0.1048-0.0953-0.05810.10520.0335-0.00660.11920.00320.1108-5.266428.3084-9.7351
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 44 )A1 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 45 through 99 )A45 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 100 through 127 )A100 - 127
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 128 through 195 )A128 - 195
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 196 through 312 )A196 - 312

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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