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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6hqa | ||||||||||||
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タイトル | Molecular structure of promoter-bound yeast TFIID | ||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / Complex / Transcription initiation | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of primary metabolic process / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / TBP-class protein binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / chromatin organization ...regulation of primary metabolic process / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / TBP-class protein binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å | ||||||||||||
![]() | Kolesnikova, O. / Ben-Shem, A. / Luo, J. / Ranish, J. / Schultz, P. / Papai, G. | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular structure of promoter-bound yeast TFIID. 著者: Olga Kolesnikova / Adam Ben-Shem / Jie Luo / Jeff Ranish / Patrick Schultz / Gabor Papai / ![]() ![]() 要旨: Transcription preinitiation complex assembly on the promoters of protein encoding genes is nucleated in vivo by TFIID composed of the TATA-box Binding Protein (TBP) and 13 TBP-associate factors (Tafs) ...Transcription preinitiation complex assembly on the promoters of protein encoding genes is nucleated in vivo by TFIID composed of the TATA-box Binding Protein (TBP) and 13 TBP-associate factors (Tafs) providing regulatory and chromatin binding functions. Here we present the cryo-electron microscopy structure of promoter-bound yeast TFIID at a resolution better than 5 Å, except for a flexible domain. We position the crystal structures of several subunits and, in combination with cross-linking studies, describe the quaternary organization of TFIID. The compact tri lobed architecture is stabilized by a topologically closed Taf5-Taf6 tetramer. We confirm the unique subunit stoichiometry prevailing in TFIID and uncover a hexameric arrangement of Tafs containing a histone fold domain in the Twin lobe. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 413.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 244.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 68 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 106.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 9種, 11分子 ABCDEFGIHKJ
#1: タンパク質 | 分子量: 199179.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||||||||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 80933.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4R4L4 #3: タンパク質 | 分子量: 54888.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4QW33 #4: タンパク質 | | 分子量: 17303.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4QZS5 #5: タンパク質 | | 分子量: 6400.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 5464.728 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #7: タンパク質 | | 分子量: 5805.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #8: タンパク質 | | 分子量: 66690.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4R150 #9: タンパク質 | | 分子量: 61942.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: C4R420 |
-詳細
Has protein modification | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Transcription Factor IID / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.9 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 倍率(補正後): 45454 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 4900 nm / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 52.8 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: Equipped with Cs corrector |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 3-40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 295734 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 180823 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT |