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- PDB-6hkp: Factor Inhibiting HIF (FIH) in complex with zinc, NOG and ASPP2 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hkp
タイトルFactor Inhibiting HIF (FIH) in complex with zinc, NOG and ASPP2 (970-992)
要素
  • Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
  • Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
キーワードGENE REGULATION / NON-HEME / DIOXYGENASE / OXYGENASE / METAL-BINDING / TRANSCRIPTION / DOUBLE STRANDED BETA-HELIX / DSBH / FACIAL TRIAD / ASPARAGINYL/ASPARTYL HYDROXYLASE / EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING / ARD / BETA-HYDROXYLATION / ACTIVATOR-INHIBITOR / OXIDOREDUCTASE-PEPTIDE COMPLEX / OXIDOREDUCTASE / ANKYRIN REPEAT DOMAIN / APOPTOSIS / P53 BINDING PROTEIN / ANK REPEAT / SH3 DOMAIN / ANKYRIN REPEATS
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding ...hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding / Notch binding / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / oxygen sensor activity / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of cell cycle / negative regulation of Notch signaling pathway / NF-kappaB binding / positive regulation of myoblast differentiation / ferrous iron binding / SH3 domain binding / transcription corepressor activity / p53 binding / cell junction / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2-like, N-terminal RA domain / Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain ...: / : / : / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2-like, N-terminal RA domain / Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / SH3 domain / RmlC-like jelly roll fold / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Helix Hairpins / Ubiquitin-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-OXALYLGLYCINE / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2 / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Leissing, T.M. / Clifton, I.J. / Lu, X. / Schofield, C.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilP/G03706X/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Factor Inhibiting HIF (FIH) in complex with zinc, NOG and ASPP2 (970-992)
著者: Leissing, T.M. / Clifton, I.J. / Lu, X. / Schofield, C.J.
履歴
登録2018年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
S: Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,08415
ポリマ－42,8352
非ポリマー1,24913
水3,189177
1
A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
S: Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
ヘテロ分子

A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
S: Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,16930
ポリマ－85,6704
非ポリマー2,49926
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
Buried area11910 Å2
ΔGint-263 kcal/mol
Surface area29440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.020, 86.020, 148.508
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AS

#1: タンパク質 Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor / Factor inhibiting HIF-1 / FIH-1 / Hypoxia-inducible factor asparagine hydroxylase


分子量: 40415.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIF1AN, FIH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NWT6, hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9NWT6, hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド Apoptosis-stimulating of p53 protein 2 / Bcl2-binding protein / Bbp / Renal carcinoma antigen NY-REN-51 / Tumor suppressor p53-binding ...Bcl2-binding protein / Bbp / Renal carcinoma antigen NY-REN-51 / Tumor suppressor p53-binding protein 2 / p53BP2


分子量: 2419.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13625

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非ポリマー , 5種, 190分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes pH = 7.5, 2.0 M ammonium sulfate, 5.5% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→86.02 Å / Num. obs: 44748 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16 % / Biso Wilson estimate: 38.9 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.186 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 15.6 % / Rmerge(I) obs: 1.923 / Num. unique obs: 6404 / CC1/2: 0.605 / Rpim(I) all: 0.496 / Rrim(I) all: 1.987 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H2K

1h2k


解像度: 1.9→56.287 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 2270 5.08 %
Rwork0.1755 --
obs0.1765 44648 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→56.287 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2790 0 71 177 3038
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052955
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6844021
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7011707
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048409
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005526
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.94130.30121350.30842575X-RAY DIFFRACTION100
1.9413-1.98650.2721420.29052610X-RAY DIFFRACTION100
1.9865-2.03620.27561540.25652581X-RAY DIFFRACTION100
2.0362-2.09120.28021330.24172623X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.15270.26991180.21832625X-RAY DIFFRACTION100
2.1527-2.22220.22761260.19742614X-RAY DIFFRACTION100
2.2222-2.30170.22191410.18782618X-RAY DIFFRACTION100
2.3017-2.39380.2141420.17712625X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.50280.17661560.1692612X-RAY DIFFRACTION100
2.5028-2.63470.20371480.1722629X-RAY DIFFRACTION100
2.6347-2.79980.1951330.1792644X-RAY DIFFRACTION100
2.7998-3.01590.20941400.17692652X-RAY DIFFRACTION100
3.0159-3.31940.19251490.17662673X-RAY DIFFRACTION100
3.3194-3.79970.1741430.15872694X-RAY DIFFRACTION100
3.7997-4.78680.14221640.13322714X-RAY DIFFRACTION100
4.7868-56.31160.21841460.18832889X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6992-0.60780.36112.6886-1.40122.0957-0.0030.0761-0.0797-0.00120.1124-0.06720.1303-0.0728-0.09610.44380.001-0.09030.2293-0.0220.316418.110171.839710.4267
22.5702-0.5942-0.51675.62191.70363.03950.11920.26460.0682-0.2766-0.0068-0.23710.44810.1494-0.14680.4090.051-0.03820.47060.09870.38775.439593.1751-4.8833
32.47080.32561.45992.2037-1.13771.71060.0249-0.0212-0.2914-0.22520.36550.31050.234-0.0799-0.39171.0858-0.1086-0.00720.991-0.00320.96345.619372.9595.214
40.3589-0.0367-0.10060.0570.00960.087-0.2353-0.40020.03160.6399-0.1699-0.821-0.23760.41710.33980.70870.0134-0.2390.4230.04390.68532.390872.850722.8324
51.8273-0.14520.41162.4709-1.13981.85160.09860.4141-0.1247-0.5444-0.1314-0.33670.35430.30390.02870.66440.1136-0.03020.3725-0.07380.422126.876163.27564.7199
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 150 through 330 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 331 through 349 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'S' and (resid 975 through 987 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 12 through 49 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 50 through 149 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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