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万見
- PDB-5jwl: Factor Inhibiting HIF D201E in Complex with Zn, and Alpha-Ketoglu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jwl
タイトルFactor Inhibiting HIF D201E in Complex with Zn, and Alpha-Ketoglutarate
要素Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
キーワードOXIDOREDUCTASE / Hypoxia Inducible Factor / Factor Inhibiting HIF / Oxygenase / Oxygen Sensing
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding ...hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding / Notch binding / oxygen sensor activity / negative regulation of Notch signaling pathway / NF-kappaB binding / positive regulation of myoblast differentiation / ferrous iron binding / transcription corepressor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Helix Hairpins ...Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Helix Hairpins / Jelly Rolls / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Taabazuing, C.Y. / Garman, S.C. / Eron, S. / Knapp, M.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008515 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Factor Inhibiting HIF D201E in Complex with Zn, and Alpha-Ketoglutarate
著者: Hangasky, J.A. / Taabazuing, C.Y. / Martin, C. / Eron, S. / Garman, S.C. / Knapp, M.J.
履歴
登録2016年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年9月27日Group: Author supporting evidence / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_audit_support
Item: _entity_poly.pdbx_target_identifier / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.12019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1346
ポリマ－40,6251
非ポリマー5105
水2,054114
1
A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
ヘテロ分子

A: Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,26912
ポリマ－81,2492
非ポリマー1,02010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.131, 86.131, 149.213
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-614-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor / Factor inhibiting HIF-1 / FIH-1 / Hypoxia-inducible factor asparagine hydroxylase


分子量: 40624.578 Da / 分子数: 1 / 変異: D201E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIF1AN, FIH1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9NWT6, hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9NWT6, hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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非ポリマー , 5種, 119分子

#2: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.9 % / Mosaicity: 0.795 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Hepes, 1.6mM ammonium sulfate, 3% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月3日 / 詳細: FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 22314 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Χ2: 2.276 / Net I/av σ(I): 27.048 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 201011
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
2.4-2.449.51100
2.44-2.499.511000.989
2.49-2.539.511000.907
2.53-2.599.511000.753
2.59-2.649.511000.751
2.64-2.79.511000.649
2.7-2.779.511000.503
2.77-2.859.511000.408
2.85-2.939.411000.345
2.93-3.029.411000.271
3.02-3.139.311000.232
3.13-3.269.311000.201
3.26-3.419.111000.165
3.41-3.589199.70.139
3.58-3.818.8199.70.129
3.81-4.18.41990.112
4.1-4.527.7195.60.106
4.52-5.177.8193.80.101
5.17-6.518.6197.90.099
6.51-507.5181.40.082

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D8C

3d8c


解像度: 2.4→32.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 13.043 / SU ML: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.229
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2259 1592 7.8 %RANDOM
Rwork0.1803 ---
obs0.1839 18715 89.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 165.11 Å2 / Biso mean: 67.601 Å2 / Biso min: 33.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.03 Å2-0 Å20 Å2
2---1.03 Å20 Å2
3---2.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→32.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2798 0 28 114 2940
Biso mean--77.48 57.71 -
残基数----341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0192903
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022662
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7551.9543937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88936133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2545340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.47524.551156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.1315477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0171517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213332
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02709
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2514.8911363
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2514.8911362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.3347.3151702
Refine LS restraints NCS数: 5447 / タイプ: TIGHT THERMAL / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 103 -
Rwork0.212 1213 -
all-1316 -
obs--79.9 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.3779 Å / Origin y: 21.5591 Å / Origin z: -9.3437 Å
111213212223313233
T0.0574 Å20.0109 Å2-0.0007 Å2-0.3366 Å20.1181 Å2--0.0583 Å2
L1.3686 °2-0.4849 °20.9324 °2-0.3074 °2-0.2399 °2--0.7104 °2
S0.0062 Å °-0.0469 Å °0.1022 Å °0.0811 Å °-0.0297 Å °-0.0605 Å °0.0554 Å °-0.1283 Å °0.0235 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 349
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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