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- PDB-6hk8: Crystal structure of TEX12 delta-Ctip -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hk8
タイトルCrystal structure of TEX12 delta-Ctip
要素Testis-expressed protein 12
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Synaptonemal complex / meiosis / recombination / coiled-coil / self-assembly / TEX12
機能・相同性Testis-expressed sequence 12 protein / Testis-expressed 12 / meiotic DNA repair synthesis / central element / synaptonemal complex assembly / Meiotic synapsis / chromosome / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Testis-expressed protein 12
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.111 Å
データ登録者Salmon, L.J. / Davies, O.R.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号
Wellcome Trust104158/Z/14/Z 英国
Royal SocietyRG170118 英国
引用ジャーナル: Commun Biol / : 2022
タイトル: Coiled-coil structure of meiosis protein TEX12 and conformational regulation by its C-terminal tip.
著者: Dunce, J.M. / Salmon, L.J. / Davies, O.R.
履歴
登録2018年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年12月4日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Testis-expressed protein 12
B: Testis-expressed protein 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3367
ポリマ-15,8962
非ポリマー4415
1,08160
1
A: Testis-expressed protein 12
B: Testis-expressed protein 12
ヘテロ分子

A: Testis-expressed protein 12
B: Testis-expressed protein 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,67314
ポリマ-31,7924
非ポリマー88110
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
Buried area11760 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area14400 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, The protein exists in solution in equilibrium between a tetramer and dimer.
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.970, 47.970, 210.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Testis-expressed protein 12


分子量: 7947.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TEX12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BXU0
#2: 化合物
ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C4H8O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 25% (v/v) 1,4-dioxane, 20% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→52.75 Å / Num. obs: 8428 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 34.5 % / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 2.11→2.15 Å / 冗長度: 37.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 432 / CC1/2: 0.89 / Rpim(I) all: 0.374 / Rrim(I) all: 2.33 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3126: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMPLE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Quark decoys

解像度: 2.111→41.543 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 381 4.95 %
Rwork0.2291 --
obs0.2307 7701 85.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.111→41.543 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1012 0 30 60 1102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021100
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3161470
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.765432
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003190
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1108-2.41630.3238900.25361807X-RAY DIFFRACTION65
2.4163-3.04410.2921310.26012652X-RAY DIFFRACTION94
3.0441-41.55130.23881600.2142861X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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